СДЕЛАЙТЕ СВОИ УРОКИ ЕЩЁ ЭФФЕКТИВНЕЕ, А ЖИЗНЬ СВОБОДНЕЕ

Благодаря готовым учебным материалам для работы в классе и дистанционно

Скидки до 50 % на комплекты
только до

Готовые ключевые этапы урока всегда будут у вас под рукой

Организационный момент

Проверка знаний

Объяснение материала

Закрепление изученного

Итоги урока

Белоктордун классификациясы

Категория: Химия

Нажмите, чтобы узнать подробности

Белоктордун классификациясы боюнча кыскача сабактын иштелмеси

Просмотр содержимого документа
«Белоктордун классификациясы»

Тема: Белоктор

План:

1.Белоктордун организмдеги ролу

2.Белоктордун түзүлүшү

Белоктун организмдеги ролу өтө ар түрдүү. Ар бир белоктун өзүнүн өзгөчө физиологиялык кызматы болот. Анын чоң тобу организмдин түрдүү структурасында катышат (структуралык белок). Клеткалардын кабыгы, ички органеллалары, ошондой эле нерв сөңгөктөрүнүн кабыгы өзгөчө белоктон турат. Ал кан тамыр, тери, тарамыш, байламта, кемирчек, сөөк, ошондой эле чач, тырмак, канат жана мүйүздүү түзүлүштөрдүн составына кирет. Бардык белоктун молекулалары көмүртек, суутек, азот, кычкылтектен (кээде күкүрт, фосфор болот) турат. Гормон белоктогу организмдеги бардык тиричилик процесстерин, анын өсүү жана көбөйүүсүн башкарат. Көздүн торчо кабыгындагы жарык сезгич белок— родопсин көрүүнү камсыз кылат. Булчуңдарда жыйрылгыч белок— миозин менен актин болгондуктан алар жыйрылып жана бошоңдоп турат. Айрым жаныбарлардын (жылан, курт-кумурска жана башка) жана өсүмдүктөрдүн, ошондой эле бактериялардын уулары да белок болуп эсептелет. Кээ бир белок запас азык зат болуп, жумуртканын, өсүмдүк уругунун белок кабын түзөт. Белоктун эң ар түрдүү жана маанилүү тобу — ферменттер, организмдеги бардык химиялык процесстер ферменттердин катышуусу менен жүрөт. Аларсыз тамак сиңирүү, заттардын айлануусу, зат алмашуунун акыркы продуктуларын бөлүп чыгаруу, энергияны топтоо, кандын уюшу жана башка мүмкүн эмес. Кандагы гемоглобин кычкылтекти өпкөдөн түрдүү органдарга жана ткандарга, көмүр кычкыл газын кайра өпкөгө ташыйт. Андан тышкары белок коргонуу кызматын да аткарат. Оору козгоочу бактериялар же алардын тиричилик аракетинен пайда болгон организмге зыяндуу заттар канга түшкөндө антителолор — иммуноглобулин белогу пайда болот. 0шондой эле канда эриген фибриноген белогу болуп, кан тамырлар жабыркаган жерде ал тез полимерленип, фибрин жипчелерине айланат да, кан аккан жерди тосуп, кан кетүүдөн сактайт.

https://learningapps.org/watch?v=psqbohr6524



1.Организмдеги белоктор

Организмдеги белок 20 түрдүү аминокислотадан турат. Белоктун молекуласындагы аминокислоталар өз ара пептид байланышы аркылуу ырааттуу биригип — биринчилик, полипептид чынжырынын айрым жери спираль түрүндө буралып экинчилик структураны түзөт. Белок молекуласынын мейкиндиктеги түзүлүшү — үчүнчүлүк, айрым белоктун молекуласы бир нече тоголоктошкон жипчелерден туруп төртүнчүлүк структураны пайда кылат. Тирүү организмде белоктун синтезделиши — нуклеин кислотасы жана көптөгөн ферменттердин катышуусу менен жүргөн өтө татаал процесс. Белок түрдүк, ткандык жана жеке өзгөчөлүгү менен айырмаланып, аны адамдын организмине киргизгенде антителолор пайда болот, башкача айтканда антигендик касиетке ээ. Организмге башка белоктун кириши аллергиялык абалга алып келет. Сиңбеген белок канга өтүп, организмге аллерген катары таасир этет. Белок тамак-аш рационунун эң негизги составдык бөлүгүн түзөт. Ичеги-карынга тамак-аш менен түшкөн белок тамак сиңирүүчү маңыздагы ферменттин таасиринен аминокислоталарга чейин ажырап, канга өтөт. Тамак-ашта белоктун жетишсиздиги организмде азот алмашуунун бузулушуна алып келет.

2.Белоктун түзүлүшү

Белоктор түзүлүшү боюнча төрткө бөлүнөт. Алар түзүлүшүнүн татаалдык даражасы боюнча бири-биринен айрымаланат. Бардык түзүлүштөгү белоктор аминокислотасынын калдыктарынан турат. Жыйырма түрдөгү аминокислоталык калдыктар бири-бири менен полипептиддик байланыш аркылуу байланышып узун чынжырлуу полипептиддерди түзүшөт.

Биринчилик түзүлүшү – аминокислоталар бири-бири менен пептиддик байланыш менен байланышкан узун тизмектүү белоктун молекуласын пайда кылат. Белоктордун аминокислотанын бир катар чейин курулат. Жалпысынан алганда, аминокислоталар төмөнкү структуралык өзгөчөлүгү бар:

Бардык аминокислоталар бир суутек атомун карбоксил тобу, амино тобунун бажы Alpha көмүртектүү. "R" тобу арасында ар түрдүү амино-кислоталардын жана бул протеин мономерлердин ортосундагы айырмачылыктарды аныктайт. Бир протеиндин амино-кислота тизмегине уюлдук табылган маалыматтар тарабынан аныкталат генетикалык код . бир полипептид чынжырынын амино-кислоталардын тартиби белгилүү бир белок үчүн уникалдуу жана конкреттүү эмес. Бир амино-кислота Маанилүү бир себеп гендин генетикалык Көбүнчө иштебей протеин пайда.

Экинчи түзүлүшү - белок, анын 3-D түзө берген полипептид чынжырынын coiling же бүктөлүштөргө билдирет. белоктор байкалган экинчи түзүлүшүндө эки түрү бар. Бир түрү Alpha (α) спиралдык түзүлүш болуп саналат. Бул структура урушарга окшошот жана полипептид чынжырынын суутек байланыш менен камсыз кылынат. Белоктордун орто структурасында экинчи түрү Бета (β) бүгүштөрдөн жадыбалы болот. Бул структура бүктөлгөн же бүгүштөрдөн турган жана бири-бирине жанаша калп бүктөлгөн чынжырчанын полипептид бөлүктөрүнүн арасындагы суутек байланыш менен чогуу кармалып турган көрүнөт.

Үчүнчү түзүлүшү - бир жылдын полипептид чынжырынын ар тараптуу 3-D структурасына тиешелүү протеин . анын жогорку түзүмүндө бир белок кармап байланыштар жана күчтөрдүн бир нече түрлөрү бар. Hydrophobic өз ара абдан белок бүктөлүү менен иштелип чыгышына өбөлгө түзөт. амино-кислота, "R" тобу hydrophobic же кычкылдуулукка да болуп саналат. кычкылдуулукка "R" топтору менен аминокислоталар hydrophobic "R" топтору менен амино-кислоталар, сууну алыс жана белок борборду көздөй өздөрүн талап кылат, ал эми алардын суулуу чөйрө менен байланышты талап кылат. Полипептид чынжырынын жана амино-кислота, "R" топтордун ортосундагы Суутек байланыш hydrophobic ара белгиленген абалда протеин кармап белоктун түзүлүшүн турукташтырууга жардам берет. Белок, бүктөмдөрдүн улам, иондук байланыш бири-бири менен тыгыз байланышта болуп келген жакшы жана терс заряддуу "R" топтордун ортосундагы пайда болушу мүмкүн. Депозит да Cysteine ​​амино-кислотадан "R" топтордун ортосундагы байланыштар байланыш алып келиши ыктымал. Химиялык байланыштардын мындай тиби disulfide көпүрө деп эмне түзөт. Interactions деп түртүү күчтөрү да протеин түзүлүшүндөгү турукташтырууга жардам берүү. Бул өз ара алкактын чегинде чектелип калган молекулалардын ортосундагы пайда жагымдуу жана жагымсыз күчтөрдүн байланыштуу. Бул күчтөр молекулалардын ортосунда байланыш болушуна салым кошо алат.

Төртүнчү түзүлүшү - бир нече полипептид чынжырларынын арасындагы өз ара тарабынан түзүлгөн бир белок макромолекуланын структурасы билдирет. Ар бир полипептид чынжырынын бир курамдык бөлүгү болуп саналат. төртүнчү түзүлүшү көбүрөөк Белоктун курамдык бөлүгү бир эле түрдөгү караганда турушу мүмкүн менен белоктор. Ошондой эле алар ар түрдүү исламчыл үч адамдан турушу мүмкүн. Гемоглобин төртүнчү түзүлүшү менен бир белок бир мисалы болуп саналат. Гемоглобин табылган, кан , кычкылтек молекуласына уланышы темир камтыган белок болуп саналат. эки Alpha исламчыл эки бета исламчыл: Бул төрт бөлүмдөрү бар.



Текшерүүчү суроолор:

https://forms.gle/8XxSu1ACXEpPFW6e9












Скачать

© 2024, 23 0

Рекомендуем курсы ПК и ППК для учителей

Вебинар для учителей

Свидетельство об участии БЕСПЛАТНО!