Презентация к интегрированному уроку химии и биологии по теме "Белки"

Бинарный урок по химии и биологии

Тема: БЕЛКИ.

Подготовлена преподавателем биологии Ильченко И.И.

Преподавателем химии Пунько В.Н.

Белки

• Жизнь – это форма существования белковых тел

• Белок – это мышцы, соединительные ткани (сухожилия, связки, хрящи).
• Белковые молекулы включены в состав костной ткани.
• Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров.
• Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье.
• Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов.
• Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.

В состав белков входят:

Гемоглобин - С 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4

Mr белка яйца = 36 000,

Mr белка мышц = 1 500 000.

водород

углерод

азот

кислород

фосфор

сера

железо

другие элементы

Строение белков

• В начале 20 века Э.Фишер в результате гидролиза белковых
• молекул получил смесь аминокислот и выдвинул
• полипептидную теорию.

• H 2 N – CH – COОН + Н – N – CH - COOH →
• │ │ │
• CH 3 H CH 3
• аланин аланин

• H 2 N – CH – C – N – CH – COOH + Н 2 О
• │ ║ | │
• CH 3 О Н CH 3
• дипептид

БЕЛКИ - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, структурным компонентом которых являются α-аминокислоты, связанные пептидными связями.

Кроме понятия «белок», в химии встречается термины « ПЕПТИД » и « ПОЛИПЕПТИД ».

В состав белков входит 20 различных аминокислот.

Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т.е. различных белков

Источники аминокислот

Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки , которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.

Их всего восемь: лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин и фенилаланин.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

Б Е Л К И

Сложные

могут включать:

- ионы металла (металлопротеиды)

-пигмент (хромопротеиды),

-комплексы с липидами (липопротеины),

-нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды),

-остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды),

-углевод (гликопротеины)

Простые

Состоят

только из

аминокислотных

остатков

Уровни структуры белка.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Вторичная структура –

форма полипептидной

цепи в пространстве.

Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей)

(спираль)

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)

(клубок)

Четвертичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Сигнальная( рецепторная) функция

Стр уктурн ая функция

Белки составляют основу строения клетки

Гидролизованный коллаген (белок соединительной ткани)

Строительная функция

Транспортная функция

• Белок- гемоглобин

ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ

Гормональная функция

Модель белка-регулятора (гормона)

Железы внутренней секреции

Гормональная функция

Защитная функция

Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов

Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови, уменьшает кровопотери.

Токсическая функция

Каталитическая функция

Модель фермента

Заключается в увеличении скорости различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

► Строительная – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы

► Каталитическая – все клеточные катализаторы –

белки (активные центры фермента).

► Двигательная – сократительные белки вызывают

всякое движение.

► Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.

► Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.

► Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

► Сигнальная – реакция на внешний раздражитель.

► Регуляторная - регулирует протекание физиологических процессов

► Токсическая-выделение белков- токсинов, которые являются ядами

Физические свойства белков

• Белки могут быть как растворимы, так и нерастворимы в воде в зависимости от их состава и структуры.

Физические свойства белков

• Водорастворимые белки образуют коллоидные растворы

Физические свойства белков

При обработке

хлоридом натрия

белки высаливаются

из раствора.

Этот процесс обратим.

Химические свойства белков

1. Гидролиз белков

Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей и образованию аминокислот:

2. Денатурация белков

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.

а) высокая или низкая температура

б) механическое воздействие;

в) облучение;

г) яды;

д) действие спирта;

б) действие солей тяжелых металлов (Pb, Hg и др.)

Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

Белок может восстановить первоначальное состояние при условии прекращения повреждающего фактора- ренатурация. Какая структура белка должна при этом сохраниться?

Формалин, спирты, щелочи вызывают при длительном воздействии процесс деструкции белка. Каковы последствия этого процесса?

3. Цветные реакции - качественные реакции на белки:

a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

• Проверка степени усвоения материала Ответьте на вопросы тестового задания (форма ответа: цифра-буква).
• 1. Какие вещества входят в состав белков? а) аминокислоты; б) спирты; в) эфиры; г) кислоты 2. Сколько аминокислот участвуют в образовании белков? а) 16; б) 20; в) 30; г) 10 3. Какие белки называются неполноценными? а) в которых отсутствуют некоторые аминокислоты; б) в которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты; в) в которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты. 4. В результате какой реакции образуются белки? а) гидролиз; б) поликонденсация; в) гидратация; г) этерификация; По рисункам определите вид структуры белка (форма ответа: цифра – название структуры)