Тема: Ферменты - что это

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ, НАУКИ И МОЛОДЕЖНОЙ ПОЛИТИКИ КРАСНОДАРСКОГО КРАЯ

ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ПРОФЕССИОНАЛЬНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ КРАСНОДАРСКОГО КРАЯ

«УСТЬ-ЛАБИНСКИЙ СОЦИАЛЬНО-ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ КОЛЛЕДЖ»

Индивидуальный проект

по общеобразовательной дисциплине

Естествознание

Тема: Ферменты - что это

Сопильняк Марины Андреевны

44.02.02 Преподавание в начальных классах

Курс 1 группа ПНК13

Преподаватель:

Ерофеева Евгения Геннадьевна.

Усть-Лабинск

Содержание

Введение

Огромную роль в обмене веществ как растительных, так и животных организмов играют ферменты. Известно, что ряд реакций в природе протекает очень медленно. Например, водород с кислородом соединяется очень медленно. Для того чтобы произошла реакция и образовался гремучий газ, необходимо повысить температуру, для чего смесь поджигают. При этом происходит взрыв и выделяется вода. Можно, однако, ускорить данную реакцию и другим путем. Если в смесь кислорода и водорода внести небольшой кусок измельченной губчатой платины, то взрыв и образование воды произойдут при обыкновенной температуре. Губчатая платина является катализатором в данной реакции. Механизм действия катализаторов видят в том, что они повышают частоту столкновений реагирующий молекул.

Активность ферментов значительно превосходит активность неорганических катализаторов.

Ферменты, как и неорганические катализаторы, почти не тратятся в процессе превращения вещества, и сравнительно небольшие их количества могут вызвать превращение большого количества вещества. В настоящее время выяснена природа некоторых ферментов, являющихся белковыми веществами.

1. История изучения

Термин фермент был предложен в 17 веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. В конце 18 - начале 19 века уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. однако механизм этих явлений был неизвестен. в конце 19 века Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л.Пастера с одной стороны, и М.Бертло и Ю.Либиха - с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами называли " организованные ферменты" ( то есть те самые живые микроорганизмы), а термин энзим был предложен в 1876 году В.Кюне для " неорганизованных ферментов", секретируемых клетками, например, в желудок ( пепсин) или кишечник ( трипсин, амилаза).

1. Функции ферментов

Ферменты - белки, являющиеся биологическими катализаторами. Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др) Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов почти во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Отличительной особенность ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность. Так же эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы в сотни и тысячи раз. Ферменты широко используют в народном хозяйстве - хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия. Так же с помощью ферментов получают лекарственные препараты.

3.Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов. Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии.

Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырех чисел, разделенных точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1 . Первое число грубо описывает механизм реакций, катализируемой ферментом.

• КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие перенос электронов, то есть окисление или восстановление. Например: каталаза, алкогольдегидрогеназа.

• КФ2 : Трансферазы катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу , как правило, с молекулы АТФ.

• КФ3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Например: пепсин, трипсин, амилаза.

• КФ4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов, а также обратные реакции.

• КФ5: Изомеразы, катализирующие структрурные или геометрические изменения в молекуле субстрата с образованием изомерных форм.

• КФ6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратамиза счет реакций конденсации, сопряженных с гидролизом АТФ. Пример: лигаза.

По своей химической природе ферменты делятся на две группы:

1. Однокомпонентные ферменты,

2. Двухкомпонентные ферменты.

Первая группа ферментов является кристаллическими белками. Первыми из них был получен Уреаза, затем в кристаллическом виде были выделены Пепсин и Трипсин.

К Двухкомпонентным ферментам относятся ферменты, состоящие из активной группы, иначе называемой простетической группой, и коллоидного белкового носителя. По другой терминологии активная группа называется коферментом, а носитель называется апоферментом.

4. Пепсин и трепсин

Пепсин

Пепсин (приложение 1, рис.1), — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, - строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Трипсин

Трипсин (приложение 2, рис.2), — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.
Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.
Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Заключение

Меня очень заинтересовала эта тема, было интересно узнать о значении и использовании ферментов, особо интересными оказались опыты.
Работая над работой «Изучение значения и свойств ферментов», я поняла, что ферменты биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивается скорость химических реакций. Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.
Нехватка важных для организма энзимов приводит к тому, что попавшая в желудок пища попросту не успевает перевариться. А это нарушение пищеварения грозит проблемами с желудком, а затем и заболеваниями поджелудочной железы, печени или желчного пузыря. Распространенным последствием недостатка ферментов является ожирение.
Первыми признаками нехватки этих важных для пищеварения элементов становятся: изжога, отрыжка, газы и метеоризм. Проблемы с ферментами можно определить и по внешнему виду человека: его кожа теряет прежний здоровый цвет и становится серой, волосы тускнеют и становятся ломкими, а ногтевые пластины начинают слоиться. В процессе работы я выяснила, что в случаях, когда обычной пищи не хватает для обеспечения организма энзимами, на помощь приходят медикаменты, содержащие ферменты для пищеварения. При необходимости, врачи могут порекомендовать прием следующих средств: Фестал, Мезим-форте, Панкреатин, Гордокс, Холензим, Креон и другие. Кроме того, фармакология выпускает средства с энзимами растительного происхождения – Бромелайн и Папаин, которые получают из ананаса и папайи.
Очень интересной и познавательной оказалась информация об истории изучения ферментов. Оказалось, что ферменты имеют широкое применение. Ферменты используются в различных областях человеческой деятельности. Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Благодаря опытам мы смогли определить фермент уреазу в различных растительных объектах, изучить белковую природу ферментов, выяснить роль ферментов в биохимических реакциях. Ферменты играют большую роль в жизни человека. Они также могут быть использованы для определения загрязнения. Например, при помощи уреазы можно определить уровень тяжелых металлов в почве.

Приложение 1

Рис. 1. Фермент Пепсин

Приложение 2

Рис.2. Фермент Трепсин.

9