Класс 10
Интегрированный урок (биология, химия)
Мартынова Л.П.
учитель биологии и химии
классный руководитель 10 класса
МОУ « Специализированная школа № 65 г. Донецка»
Тема урока: Ферменты
Цель: изучить ферменты, их роль в регуляции жизнедеятельности клетки, практическом значении в жизни человека.
Задачи:
Образовательные:
сформировать знания учащихся о ферментах - практическим значением ферментов, реализовать межпредметные связи; их особенностях, строении, механизме их действия; познакомить учащихся с классификацией ферментов, их ролью в клетке,
Развивающие:
развивать умение анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно-следственные связи между живыми и неживыми клетками;
развивать познавательный интерес, самостоятельную активность учащихся в ходе выполнения исследовательских работ, развивать логическое мышление, умение делать выводы; развивать интерес к предмету, любознательность;
Воспитательные:
формирование научного мировоззрения, четких представлений о роли биологии и химии в современном обществе.
воспитывать ответственность, аккуратность, бережное обращение с химическими реактивами, экологическую грамотность, прививать культуру общения в ходе совместной деятельности.
Оборудование: компьютер, презентация, оборудование для проведения лабораторной работы и материалы (картофель, мясо, растение бегония, пероксид водорода (Н2О2))
Тип урока: комбинированный, интегрированный (биология, химия).
Продолжительность урока: два академических часа.
Подготовительный этап: класс делится на 6 групп, каждая из групп предварительно получает задание экспериментального, творческого характера, результаты выполнения которого освещаются на данном уроке.
«Мыслящий ум не чувствует себя счастливым,
пока ему не удается связать воедино факты,
им наблюдаемые»
Д. Хевеши
«Ферменты - возбудители жизни» И.П.Павлов.
План урока:
1. Организационный момент.
2. Актуализация знаний. Эвристическая беседа
3. Мотивация учебной деятельности
4. Изучение нового материала
4.1. История изучения ферментов
4.2. Функции ферментов
4.3. Строение ферментов. Функции частей сложных ферментов
4.4. Классификация ферментов
4.5. Механизм действия ферментов
4.6. Свойства ферментов и ферментативных реакций
4.7. Факторы, влияющие на активность ферментов.
4.8. Лабораторная работа «Изучение свойств ферментов»
4.9. Практическое применение ферментов
5. Обобщение и систематизация знаний
6. Подведение итогов урока, выставление оценок
7. Рефлексия
8. Домашнее задание
Ход урока
1. Организационный момент.
2. Актуализация знаний.
Эвристическая беседа
Что такое белки?
Каковы особенности строения белка как полимера?
Какие различают виды белков?
Что представляет собой первичная структура белка?
Что представляет собой вторичная, третичная, четвертичная структуры белка?
Что представляет собой денатурация, ренатурация и деструкция белка?
Чем может быть обусловлена денатурация и деструкция белка?
Какие функции выполняют белки?
Почему белковую пищу нельзя заменить на длительное время пищей, которая состоит только из жиров и углеводов?
Сегодня на уроке продолжим знакомство с белками, но с белками-ферментами, рассмотрим одну из важных функций белков – каталитическую.
Объявление темы урока «Ферменты».
Учитель обращает внимание учеников на эпиграфы урока.
В процессе изучения материала постараемся решить поставленные задачи урока.
3. Мотивация учебной деятельности
Изучая химический состав клетки и процессы, которые в ней протекают, мы постоянно отмечаем, что химические реакции в клетке идут очень быстро. Например, синтез одной молекулы белка инсулина, состоящего из 51 аминокислотного остатка, завершается за 1-2 минуты, тогда как в лабораторных условиях для этого требуется много усилий, времени, средств: когда в 50-е годы этот белок был синтезирован искусственно, в этой работе принимали участие 10 человек в течение 3-х лет.
Проблема: почему же в клетке химические реакции протекают быстрее? (в клетке химические реакции катализируются ферментами).
Прежде чем начать изучение нового материала о ферментах, послушайте истории.
В 1951 году король Дании Кристиан Х вручал известному биохимику Кай Ульрику Линнерстрём-Лангу Премию столетия за исследования в области белков и ферментов.
Премия столетия (англ. Centenary Prize) — международная награда, присуждаемая британским Королевским химическим обществом ежегодно за популяризацию и выдающийся вклад в химию. Первое награждение состоялось в 1949 году. В состав награды входят 5 тысяч фунтов стерлингов, медаль и сертификат. Лауреат обязан прочесть серию лекций в Великобритании. Медалью награждены более 30 лауреатов Нобелевской премии.
Король попросил ученого объяснить ему и всем присутствующим, что такое ферменты. Ученый, чтобы не утомлять аудиторию сложными объяснениями, рассказал такую историю.
Умирал старый араб. Все его богатство состояли из 17 великолепных белых верблюдов. Он собрал сыновей и огласил им свое последнее желание: «Мой старший сын должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший сын должен получить свою часть – одну девятую часть череды».
Похоронив отца, три брата начали делить верблюдов. Но выполнить желание отца они не смогли: невозможно было поделить 17 верблюдов не напополам, ни на три части, ни на девять частей.
В это время через пустыню шел дервиш. Бедный как все ученые, он вел за собой старого черного верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить желание вашего отца очень просто. Я дарю вам своего верблюда, а вы попробуйте разделить его наследство». У братьев стало 18 верблюдов и все получилось. Старший сын получил половину верблюдов - 9, средний – треть череды – 6 и младший сын получил свою часть – 2 верблюда. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа остался лишний верблюд - старый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне моего верблюда за то, что я помог вам разделить наследство»
«Вот этот черный верблюд, - закончил рассказ Линнерстрём-Ланг, - и похож на фермент. Он сделал возможным тот процесс, который без него был бы невозможным, а сам при этом остался без изменений»
Готовясь к уроку, мы разделили класс на 6 групп, и каждая группа получила определённое задание:
1 группа: «История изучения ферментов».
2 группа: «Строение ферментов».
3 группа: «Классификация ферментов».
4 группа: «Механизм действия ферментов».
5 группа: «Свойства ферментов и ферментативных реакций».
6 группа: «Практическое применение ферментов»
4. Изучение нового материала
4.1. История изучения ферментов
Какие же вещества мы называем ферментами? Это белки, катализирующие (ускоряющие) химические реакции. Это катализаторы обмена веществ. Дыхание, сокращение мышц, передача сигналов по нервным волокнам, свертывание крови - все эти процессы осуществляются при участии ферментов. Не случайно И.П.Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни».
Все обменные процессы протекают при участии биологических катализаторов - ферментов.
Сообщение учащихся 1 группы.
Ферменты или энзимы (от лат. fermentum - закваска) – обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.
Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
В конце XVIII - начале XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен.
В XIX века Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю.Либиха, согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера (будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом, дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти).
Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л.Пастера с одной стороны, и механицистов М.Бертло и Ю.Либиха - с другой привели к разделению в научной среде двух соответствующих терминов. Собственно ферментами стали называть «организованные ферменты», то есть сами живые микроорганизмы. В противовес этому подходу в 1876 году В. Кюне предложил термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска, то есть «в дрожжах») для обозначения «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза).
Через два года после смерти Л.Пастера в 1897 году Э.Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
4.2. Функции ферментов
Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции.
Первый путь - повышение температуры, то есть ускорение теплового движения молекул, которое приводит к увеличению доли молекул, обладающих достаточной внутренней энергией для достижения переходного состояния. Как правило, повышение температуры на 10 C вызывает ускорение химической реакции приблизительно в 2-3раза (закон Вант-Гоффа). Для многих живых организмов этот путь губителен.
Второй путь ускорения химической реакции - добавление катализатора, который снижает энергию активации реакции. Этим путем и пошли живые системы, используя как катализаторы белки-ферменты, которые синтезируются непосредственно самой клеткой.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Смещение химического равновесия в этом случае не происходит. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность.
Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.
Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 минут при температуре 37°C.
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз.
Энзимология – учение о ферментах.
4.3. Строение ферментов
Сообщение учащихся 2 группы.
По строению ферменты делят на две группы: простые и сложные.
Простые ферменты – протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка).
Сложные ферменты – протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белковой части (апофермент) и небелковой части).
Небелковая часть фермента:
- неорганические катионы или анионы (они называются кофактор).
- органическое вещество, связанное с белком - кофермент. Часто в качестве кофермента выступают витамины.
У некоторых сложных ферментов присутствуют и органические и неорганические небелковые части (например, гемоглобин).
Функции частей сложных ферментов
Белковый компонент – определяет, какую реакцию катализирует фермент.
Кофактор и кофермент – определяют активность фермента.
Ферменты активны только тогда, когда небелковая часть соединена с белковой.
Каталитическая активность фермента обеспечивается его активным центром 3-15 аминокислот.
4.4. Классификация ферментов
Сообщение учащихся 3 группы.
Сейчас известно более 2000 ферментов.
Специфичность ферментов определяет их классификацию, в основе ее лежит тип катализируемых реакций.
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов. Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology).
Каждый фермент получил систематическое наименование, точно описывающее катализируемую им реакцию. Однако, поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было присвоено рабочее название для повседневного употребления.
Рабочее название складывалось из названия субстрата, на которое действует фермент; типа катализируемой реакции и окончания – аза.
Например:
Лактат + дегидрогенизация + аза = лактатдегидрогеназа
ДНК-полимераза
РНК-транскриптаза
Многие систематические названия сложны, поэтому используют зачастую тривиальные названия липаза, каталаза, амилаза, фактически осталось только окончание.
Но для давно известных ферментов оставлены следующие названия, т.е. прежние названия пепсин, трипсин.
Классификация ферментов по типу катализируемых реакций
| Группа | Катализируемая реакция |
| Оксидоредуктазы. Более 480 ферментов, большая роль в энергетических процессах | Катализирует реакции окисления – восстановления, перенос атомов H и O или электронов от одного к другому. |
| Трансферазы | Перенос определенных группы атомов от одного вещества к другому |
| Гидролазы. Более 460 ферментов, к ним относятся пищеварительные ферменты, входящие в состав лизосом и других органоидов, где они способствуют распаду более крупных биомолекул на простые | Реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта. |
| Лиазы. Более 230 ферментов, участвующих в регуляциях синтеза и распада промежуточных продуктов обмена | Ферменты, катализируемые реакции разрыва связей, в субстрате без присоединения воды или окисления. |
| Изомеразы. Более 80 ферментов | Ферменты, катализирующие превращения в пределах одной молекулы, они вызывают внутримолекулярные перестройки. |
| Лигазы (синтетазы) (более 80 ферментов) | Катализируемое соединение 2-х молекул с использованием энергии фосфатной связи, сопряжено с распадом АТФ. |
4.5. Механизм действия ферментов
Сообщение учащихся 4 группы.
Ферменты действуют в живых организмах по тем же законам, что и любые катализаторы. Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера (так называемая энергия активации). Реакции за счет образования промежуточных комплексов фермента с субстратом.
Ферменты обладают чрезвычайно высокой каталитической активностью, они ускоряют реакции в десятки и сотни миллионов раз. Чаще всего ферменты катализируют превращение веществ, размеры молекул которых по сравнению с размерами молекул ферментов очень малы. Например, фермент каталаза имеет молекулярную массу 250 тыс., а пероксид водорода (Н2О2), распад которого катализирует каталаза - всего 34. Такое соотношение, между размерами фермента и субстрата, позволило ученым предположить, что каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим его участком - активным центром фермента (небольшая часть молекулы фермента (3–5 аминокислотных остатков). Как мы знаем, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения их молекул.
В 1890 г. немецкий ученый Эмиль Фишер выдвинул гипотезу, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата. Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента точно соответствуют друг другу (комплементарны). Субстрат сравнивают с ключом, который подходит к «замку» ферменту.
Активный центр фермента взаимодействует с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса, который потом распадается на фермент и продукт реакции.
В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок». Ученый предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействий (гипотеза «руки и перчатки»). В настоящее время эта гипотеза имеет большое число сторонников.
Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру. Они отделяются от «замка» фермента и поступают в окружающую среду, после этого освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.
При денатурации фермента его каталитическая активность исчезает, т.к. нарушается структура активного центра.
4.6. Свойства ферментов и ферментативных реакций
Сообщение учащихся 5 группы.
- Ферменты – глобулярные белки (третичная или четвертичная структура белка).
- Большая молекулярная масса фермента 105-107.
- Ферменты образуют коллоидные растворы.
- Эффективность – скорость ферментативной реакции может быть в 1015 раз больше скорости реакции без ферментов. Ферменты снижают энергию активации реакции, и как результат - повышение общей скорости реакции. Например, одна молекула каталазы при температуре 0◦ С за 1 секунду разлагает 50 000 молекул пероксида водорода (Н2О2)
- Селективность – избирательность или специфичность действия (каждый фермент ускоряет одну или группу однотипных реакций). Каждый фермент обладает специфичностью и действует на определенный субстрат
- Термолабильность - изменчивость фермента под влиянием температуры. При возрастании температуры активность фермента сначала растет, а затем, выше определенной температуры, начинает снижаться.
При температуре 70°С и выше большинство ферментов полностью утрачивают свою активность из-за денатурации белка.
Каждый фермент характеризуется температурным оптимумом. Для ферментов животного происхождения оптимальные температуры 40-50°С, для ферментов растительного происхождения -50-60°С, для человека ~ 37°С.
При понижении температуры ферменты теряют свою активность, но при создании нормальных условий они вновь начинают функционировать.
- Активность ферментов зависит от температуры, рН среды, концентрации субстрата, и концентрация фермента.
- Каталитическая активность фермента обуславливается его активным центром.
- Регулируемость активности ферментов (и как результат, внутренняя среда организма из-за действия ферментов всегда постоянна).
- Ускоряют химические реакции, но не входят в состав продуктов реакции (как любые катализаторы).
- Ферментативные реакции идут в несколько последовательных стадий.
- Если ферментативная реакция оборотная, то прямую и обратную реакцию катализирует один фермент (экономия биологического материала).
4.7. Факторы, влияющие на активность ферментов.
1. Концентрация фермента и субстрата (чем выше концентрация исходных веществ, тем выше скорость реакции).
2. Активная реакция среды (рН) (большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная). Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (трипсин, липаза рН=8-9). При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).
3. Температура (Различные клеточные ферменты работают в своем диапазоне температур, где они проявляют наибольшую активность (средние температуры 37-40°С) При низких температурах активность ферментов замедляется, при высоких фермент (белок) разрушается (денатурация белка). При замораживании фермент сохраняет свою структуру и затем при размораживании восстанавливает свои свойства).
Активность ферментов большинства живых организмов лежит в температурном пределе 38-60°С. С повышением температуры до 70-80°С активность фермента падает, что связано с изменением природной структуры фермента и разрушением его центров. При повышении температуры более 80°С происходит инактивация фермента вследствие денатурации белка.
4.8. Лабораторная работа «Изучение свойств ферментов» (выполняется демонстрационно одной из групп учащихся)
Цель: изучить свойства ферментов на примере фермента каталазы, доказать опытным путем наличие фермента каталазы в растительных и животных клетках, проанализировать и объяснить результаты эксперимента.
Оборудование и реактивы: штатив с пробирками, стакан с Н2О2 (3%-й раствор), сырой и вареный картофель, сырое и вареное мясо, лист бегонии.
Фермент каталаза катализирует расщепление пероксида водорода с образованием молекул воды и кислорода: 2Н2О2 = 2Н2О + О2
Расщепляя пероксид водорода (Н2О2), каталаза играет защитную роль. Она обезвреживает токсичное вещество (пероксид водорода), которое непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность фермента очень высока: при 0°С – 1 молекула катализатора разлагает за 1 секунду до 40 000 молекул Н2О2.
Ход работы
Возьмите кусочки вареного мяса и вареного картофеля, а также кусочки сырого мяса и сырого картофеля, кусочек листа бегонии.
Положите их отдельно по кусочку в каждую пробирку.
Прилейте в каждую пробирку раствор пероксида водорода.
Проведите наблюдение о выделении кислорода, результаты занесите в таблицу:
| Наблюдения | Пробирки |
| 1 | 2 | 3 | 4 | 5 |
| Выделение кислорода |
|
|
|
|
|
Сделайте выводы об активности фермента каталазы. Объясните, почему в отдельных пробирках не происходит выделение кислорода.
4.9. Практическое применение ферментов
Сообщение учащихся 6 группы.
| Фермент | Промышленность | Использование |
| Амилазы (расщепляют крахмал) | Пивоваренная | Осахаривание содержащегося в солоде крахмала |
| Текстильная | Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования |
| Хлебопекарная | Крахмал → Глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет |
| Протеазы (расщепляют белки) | Папаин | Пивоваренная | Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены |
| Мясная | Смягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется |
| Фармацевтическая | Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета |
| Фицин | Фотография | Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро |
| Пепсин | Пищевая | Производство «готовых» каш |
| Фармацевтическая | Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке) |
| Трипсин | Пищевая | Производство продуктов для детского питания |
| Ренин | Сыроделие | Свертывание молока (получение сгустка казеина) |
| Бактериальные протеазы | Стирка белья | Стиральные порошки с ферментными добавками |
| Кожевенная | Отделение волоса – способ, при котором не повреждаются ни волос, ни кожа |
| Текстильная | Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур |
| Пищевая | Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов) |
| Глюкозооксидаза | Пищевая | Удаление глюкозы или кислорода |
| Каталаза | Пищевая | Удаление пероксида водорода |
| Резиновая | Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину |
| Целлюлазы | Пищевая | Осветление фруктовых соков |
| Пектиназы |
5. Обобщение и систематизация знаний
- Объясните высказывание все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.
- Существует ли определенная наука, которая занимается изучением ферментов?
- На какие группы делятся ферменты по строению?
- В чем отличие протеинов от протеидов?
- Назовите и объясните несколько свойств ферментов.
- Укажите оптимальные температуры для действия ферментов человека.
- Почему реакции расщепления одних и те же органических веществ в разных отделах ЖКТ катализируют разные ферменты?
- Почему термометр для измерения температуры тела человека имеет такую небольшую температурную шкалу (34-42°С)?
- Промышленность выпускает стиральные порошки с энзимами, какие оптимальные температуры для их использования, почему производители не рекомендуют производить стирку при максимальных температурах?
Задача. Лимонную кислоту (С6Н8О7) в промышленности получают при микробиологическом (ферментативном) брожении раствора глюкозы согласно уравнению: 2С6Н12О6 + 3О2 = 2С6Н8О7 + 4Н2О
Рассчитайте массу (в кг) лимонной кислоты при выходе 62% от теоретически возможного, которую можно получить из 520 кг 15% раствора глюкозы.
6. Подведение итогов урока, выставление оценок
7. Рефлексия
Ребята, выберите по 1-2 предложения из предложенных и закончите его (целесообразно провести письменно на листочках, с целью экономии времени)
сегодня я узнал...
было трудно…
я понял, что…
я научился…
я смог…
было интересно узнать, что…
меня удивило…
мне захотелось… и т.д.
8. Домашнее задание
Читать соответствующие параграфы учебников по биологии и химии, отвечать на вопросы после параграфов.
559
91 872 
