Лекция.Биополимеры. Свойства и функции белков

Запишите на доске номера вопросов

против них — краткие ответов.

……………………….

1. Какие элементы входят в состав простых белков?

2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?

3. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?

4. Какие белки называются неполноценными?

5. Какая функциональная группировка придает аминокислоте кислые, какая щелочные свойства?

6. В результате какой реакции образуется пептидная связь?

7. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?

8. Какую структуру имеет молекула гемоглобина?

9. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белков?

Запишите ответы и садитесь на место.

Тема: Свойства и функции белков.

1. Свойства белков.

У человека более 10 000 видов разных белков.

Свойства белков: 1. Денатурация (утрата трехмерной конформации без изменения первичной структуры). Ренатурация. 2. Нерастворимые белки (кератин, фиброин) и растворимые белки (альбумины, фибриноген). 3. Малоактивные и химически высокоактивные. 4. Устойчивые и крайне неустойчивые. 5. Фибриллярные и глобулярные. 6. Нейтральные (альбумины, глобулины); основные (гистоны), кислые (казеин). 7. Инактивация при замерзании.

2

1. Строительная (?);

2. Рецепторная (на гормоны, медиаторы);

3. Регуляторная (гормоны поджелудочной железы (?);

4. Белки-транспортеры (транспорт газов, гормонов….);

5. Белки – средства защиты (антитела, интерферон);

6. Токсины (змеиный и др.);

7. Двигательная функция (актин, миозин);

8. Энергетическая функция (1г = 17,6 кДж+СО₂+Н₂О+NH₃);

9. Запасающая (яичный альбумин);

10. Каталитическая: ферменты. Имеют активный центр. Фишер, 1890 г., гипотеза "ключа и замка" (ключ – субстрат, замок – фермент).

Ферменты специфичны (?), их каталитическая активность зависит от t˚, рН (?). Многим необходимы кофакторы (витамины).

3

Биополимеры. Свойства и функции белков

1.Свойства и функции белков.

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот. Чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки необычайно активные (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Денатурация может быть: обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны, процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например, при варке яиц. Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Одна из важнейших — строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

Транспортная. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Регуляторная. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны — биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции (гормоны гипофиза, поджелудочной железы). Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы.

Каталитическая. Одна из важнейших функций белков. В состав клеток входит большое количество веществ, химически мало активных. Тем не менее, все биохимические реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов — ферментов — веществ белковой природы. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 → 2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр – небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), именно в котором происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", который подходит к "замку" — ферменту. В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом (рис. 1). Эту гипотезу называют гипотезой "руки и перчатки" (гипотезой индуцированного соответствия).

Поскольку все ферменты являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50°С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. Кроме того, для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.

На скорость реакции влияет также концентрация субстрата и концентрация фермента. При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Карточки для письменной работы:

1. Общая формула аминокислот, функциональные группировки. Свойства аминокислот.

2. Состав белков. Простые и сложные, полноценные и неполноценные белки.

3. Характеристика структур белков — первичной, вторичной, третичной, четвертичной.

4. Объясните, почему реакции, катализируемые ферментами, зависят от рН? От температуры?

Карточка у доски:

1. Что образуется при окислении 1 г белка?

2. В пробирки с пероксидом водорода поместили кусочек вареной колбасы, хлеба, моркови, рубленого яйца. В одной из пробирок выделялся кислород. В какой?

3. Какие свойства характерны для ферментов?

4. Что является ключом, а что замком в фермент-субстратном комплексе, согласно гипотезе Фишера?

5. Чем вызывается необходимость присутствия в пище витаминов?

6. Как называется восстановление структуры белковой молекулы после денатурации?

7. В результате какой реакции образуется пептидная связь?

8. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?

9. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белков?

10. Какие связи стабилизируют третичную структуру белковой молекулы?

Тестовое задание:

*

Тест 6. Функциональные группировки придают аминокислотам свойства:

1. Кислые — радикал, щелочные — аминогруппа.

2. Кислые — аминогруппа, щелочные — радикал.

3. Кислые — карбоксильная группа, — щелочные — радикал.

4. Кислые — карбоксильная группа, щелочные — аминогруппа.

**Тест 7. Верные суждения:

1. Многие белки являются витаминами.

2. Многие белки являются ферментами.

3. Многие белки являются гормонами.

4. Многие белки нерастворимы в воде.

**Тест 8. Функции белков:

1. Строительная. 5. Защитная.

2. Рецепторная. 6. Энергетическая.

3. Регуляторная. 7. Каталитическая.

4. Транспортная. 8. Транспортная.

Тест 9. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белков?

1. Ковалентные.

2. Водородные.

3. Ионные.

4. Все выше перечисленные.

**Тест 10. Какие связи стабилизируют третичную структуру белков?

1. Ковалентные.

2. Водородные.

3. Ионные.

4. Гидрофильно-гидрофобное взаимодействие.

1. Вода. 5. Мочевина.

2. Углекислый газ. 6. 38,9 кДж энергии.

3. Аммиак.

4. 17, 6 кДж энергии.

Тест 2. В пробирки с пероксидом водорода поместили кусочек вареной колбасы, хлеба, моркови, рубленого яйца. В одной из пробирок выделялся кислород. В какой?

1. С кусочком вареной колбасы.

2. С кусочком хлеба.

3. С кусочком моркови.

4. С кусочком рубленого яйца.

**Тест 3. Верные суждения:

1. Ферменты специфичны, каждый фермент обеспечивает реакции одного типа.

2. Ферменты универсальны и могут катализировать реакции разных типов.

3. Каталитическая активность ферментов не зависит от рН и температуры.

4. Каталитическая активность ферментов напрямую зависит от рН и температуры.

**Тест 4. Верные суждения:

1. Фермент — ключ, субстрат — замок согласно теории Фишера.

2. Фермент — замок, субстрат — ключ согласно теории Фишера.

3. После каталитической реакции фермент и субстрат распадаются, образуя продукты реакции.

4. После каталитической реакции фермент остается неизменным, субстрат распадается, образуя продукты реакции.

**Тест 5. Верные суждения:

1. Витамины являются кофакторами ферментов.

2. Все белки являются биологическими катализаторами, ферментами.

3. При замерзании происходит необратимая денатурация ферментов.

4. Ренатурация — утрата трехмерной конфигурации белка без изменения первичной структуры.