Методическая разработка практического занятия для студентов по теме "Аминокислоты"

«МОСКОВСКИЙ ОБЛАСТНОЙ МЕДИЦИНСКИЙ КОЛЛЕДЖ №1»

Специальность

34.02.01 «Сестринское дело»

Цикловая методическая комиссия

общеобразовательных, гуманитарных и естественнонаучных дисциплин

ОУД.10 Химия

1 курс, 1семестр

Методическая разработка

занятия

для студента

по теме:

«Аминокислоты»

Разработчик: преподаватель – Чернышова Н.И.

2020 год

Специальность: 34.02.01 «Сестринское дело»

Разработчик: преподаватель Чернышова Надежда Ивановна

ГБПОУ МО «Московский областной медицинский колледж № 1»

Методическая разработка предназначена для проведения практического занятия по дисциплинеОУД.10 Химия по теме: «Аминокислоты»

для студентов первого года обучения по программе подготовки специалистов среднего звена специальности 34.02.01 «Сестринское дело».

Содержание.

Структура занятия

Приложение№1

План-конспект дистанционного занятия.

по дисциплине ОУД.10 Химия

Тема: Аминокислоты

Цели занятия:

Сформировать у учащихся знания об азотсодержащих органических соединениях: аминокислотах, белках.

Изучить состав, номенклатуру, химические свойства аминокислот. Актуализировать знания учащихся о белках из курса биологии, изучить структуру, химические свойства белков, их биологические функции.

Продолжить формировать умение предполагать свойства вещества на основании его строения

Продолжить развивать у учащихся умение связывать уже имеющиеся знания с вновь приобретенными, умение анализировать и выделять главное в изученном материале, обобщать изученный материал и делать выводы.

Развитие учебных умений при работе с конспектом.

Тип: изучение нового материала

Вид: лекция

Метод: объяснительно-иллюстративный

Предполагаемый состав слушателей – 11 мс/о,12мс/о,13 мс/о группы, 34.02.01 «Сестринское дело», 33 студента в группе.

План лекции:

1. Аминокислоты: состав, номенклатура.

2. Физические и химические свойства аминокислот.

3. Белки – как биополимеры. Строение белковых молекул.

4. Физические и химические свойства белков.

5. Превращение и функции белков в организме.

1. Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу ─NH2 и карбоксильную группу ─ COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Общая формула аминокислот:

(H2N)m─ R─ (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

По систематической номенклатуре аминокислоты называют по соответствующей карбоновой кислоте с добавлением приставки амино-. Положение аминогруппы указывают соответствующей цифрой.

Например,

3 2 1

СН3─СН─СООН 2-аминопропановая кислота

│

NH2

3 2 1

NH2─СН2─СН2─СООН 3-аминопропановая кислота

По рациональной номенклатуре положение аминогруппы ─NH2 указывается буквами греческого алфавита, начиная со второго атома углерода: α, β, γ, δ, ε и т. д. Название кислоты используется тривиальное.

β α

СН3─СН─СООН α - аминопропионовая кислота

│

NH2

β α

NH2─СН2 ─СН─СООН β –аминопропионовая кислота

Часто аминокислотам организма, образующим белки, дают эмпирические названия:

NH2─СН2─СООН глицин (аминоэтановая кислота, аминоуксусная

кислота)

СН3─СН─СООН аланин (α-аминопропионовая, 2-аминопропановая

│ кислота)

NH2

2. Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления , многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства аминокислот

(H2N)m─ R─ (COOH)n,

Аминокислоты - амфотерные вещества

1. Аминогруппа ─NH2 определяет основные свойства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.

2 . Карбоксильная группа ─ COOH определяет кислотные свойства.

3 . Взаимодействие аминокислот друг с другом - образование пептидов

Р еакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.

Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

Получение аминокислот

1. Лабораторный способ - через галогенпроизводные карбоновых кислот

2. Промышленный способ - гидролиз белков.

3. Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

В состав белков входит свыше 20 различных аминокислот. Все белки сильно различаются между собой по качественному и количественному составу различных аминокислот, по взаиморасположению аминокислотных остатков.

В тканях и органах человека и животных могут синтезироваться 12 α-аминокислот (заменимые аминокислоты), 8 α-аминокислот в организме человека и животных не синтезируются (незаменимые аминокислоты) и должны поступать в организм с пищей.

Строение белковых молекул

Различают четыре уровня структурной организации бел­ковых молекул.

Первичная структура белка — это полипептидная цепь линейной формы из последовательно соединенных пептидной связью аминокислот. (Полипептидную теорию строения белков предложил немец­кий химик Э. Фишер в начале XX в.).

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями. Число остат­ков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 10. Потенциально возможное число белков с различной первич­ной структурой практически не ограничено.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой — 30).

Вторичная структура белка (для большинства белков) — это α-спираль, которая образуется в результате скручива­ния полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: —СО— и —NН—

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

Третичная структура белка — пространственная конфигурация спирали.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ион­ных и других связей.

Четвертичная структура белка — способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образую­щиеся структуры называются ассоциатами.

Например, гемоглобин (бе­лок крови) — это сложный бе­лок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя геммами. В каждом геме содержится один атом двух­валентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молеку­лы которого присоединяются к аминогруппам, содержа­щимся в полипептидных цепях.

Физические свойства

Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных раство­рах солей; третьи нерастворимы (например, белки покров­ных тканей).

Химические свойства

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислота­ми, так и с основаниями (белки амфотерны).

1.  Гидролиз белков:

Конечным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.

2. Осаждение белков:

Осаждение белков бывает обратимое и необратимое.

Обратимое осаждение происходит при добавлении к раствору белка солей Na+, K+, NH4+. Раствор белка становится мутным (белок выпадает в осадок). При добавлении достаточного количества воды раствор белка вновь становится прозрачным.

Необратимое осаждение - денатурация (разрушение третичной и вторичной структур белковых молекул). Например, альбумин — яичный белок — при темпера­туре 60—70° осаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.

Белки являются основой всего живого на Земле и выпол­няют в организмах многообразные функции.

Белки — необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серь­езные заболевания.

 Приложение№2

Мысленный эксперимент Составьте схему, отражающую превращения белков в организме.

Список использованной литературы

1. О.Е. Саенко Химия для колледжей - Ростов н/Д Феникс,2017