Презентация к уроку по химии по теме ферменты 10 класс

Ферменты

Классификация ферментов.

Особенности строения и свойств ферментов

ФЕРМЕНТЫ

это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.

Энзимология - наука о ферментах

История изучения

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком

Ван Гельмонтом

при обсуждении механизмов пищеварения.

История изучения

В XIX в.  Луи Пастер , изучая превращение углеводов

  в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей.

История изучения

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.

Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения ,

считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.

Луи Пастер считал, что брожение

вызывается лишь

живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью.

История изучения

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером , который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение.

В 1907 г.

Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». 

В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

История изучения

Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп.

В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия.

Джеймс Бетчеллер Самнер

Джон Говард Нортроп.

Классификация ферментов

• В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют.
• Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза.
• Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа

• Известным ферментам оставлены прежние названия пепсин ,трипсин.

Классификация ферментов

Классы ферментов

Катализируемая реакция

Оксидоредуктазы

Примеры ферментов или их групп

Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому.

Трансферазы

Гидролазы

Дегидрогеназа, оксидаза

Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому

Лиазы

Реакции гидролиза

Трансаминаза, киназа

Липаза, амилаза, пептидаза

Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O

Изомеразы

или C-S

Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза

Внутримолекулярная перестройка

Лигазы

Изомераза, мутаза

Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ

Синтетаза

Получение ферментов.

Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).

Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются

методы генетической инженерии.

Строение ферментов

Ферменты

Простые

протеины  

Сложные

протеиды

Белковая часть носит название –  апофермент

Белковая часть носит название –  апофермент

небелковая часть или простетическая группа - кофермент

Строение ферментов

Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.

Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Строение ферментов

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр.

Активный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе. Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение.

В АЦФ различают: Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса. Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.

Принцип действия ферментов

Фермент и субстрат должны подходить

друг к другу «как ключ к замку»

Субстрат- вещество

на которое действует

фермент

Образование комплекса фермент - субстрат

Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности:

1. Зависимость от РН

2. Зависимость от температуры

3. Высокая специфичность действия

4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторов

Свойства ферментов

3. Высокая специфичность действия

Специфичность действия

определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре.

Свойства ферментов

2. Зависимость от температуры

1. Зависимость от рН

• Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность.
• Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента.

• Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация.
• При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза.

Свойства ферментов

4. Способностью к регуляции

Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов.  К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , K +  и Со 2+ , а из анионов - Сl - . Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

Применение ферментов

Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике.

• В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов. Ферменты используют при обработке овса и конопли. Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме.
• В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.
• В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов.
• Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов.
• Ферменты используют при обработке овса и конопли.
• Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности.
• Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст.
• В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме.

Домашнее задание

1.Творческое задание: подготовить презентацию.

2. Реферат по теме «Области применения ферментов»