СДЕЛАЙТЕ СВОИ УРОКИ ЕЩЁ ЭФФЕКТИВНЕЕ, А ЖИЗНЬ СВОБОДНЕЕ

Благодаря готовым учебным материалам для работы в классе и дистанционно

Скидки до 50 % на комплекты
только до

Готовые ключевые этапы урока всегда будут у вас под рукой

Организационный момент

Проверка знаний

Объяснение материала

Закрепление изученного

Итоги урока

Урок по теме"Белки"

Категория: Биология

Нажмите, чтобы узнать подробности

 Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот. Биологи называют их  «волшебными» аминокислотами. Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала (рис. 14). (слайд4)  Со­единяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи (рис. 15, слайд 5). Реакция, которую вы видите, называется реакцией полимеризации. В результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты выделяется молекула воды, а освобождающиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной.

Просмотр содержимого документа
«Урок по теме"Белки"»

Автор: Жукова Ирина Николаевна, Губернский педагогический колледж.


Белки. Роль в клетке и организме человека.



Конспект урока

Тема:

Белки. Роль в клетке и организме человека.

Цель:

Продолжать изучение органических веществ клетки, рассмотреть строение и функции белков.

Задачи:

  1. Сформировать знания о строении, свойствах и функциях белков;

  2. продолжать формировать умение устанавливать связь между строением и функциями веществ; умение наблюдать, проводить эксперимент, объяснять результаты и делать выводы;

  3. воспитывать чувство ответственности за результаты своего учебного труда.

Оборудование:

Тесты и карточки для проверки домашнего задания; мультимедийный проектор, экран, флеш - анимация «Функции белков»; презентация, инструкция к лабораторной работе на каждую парту.

Литература:

1. Сивоглазов В.И. Общая биология. Базовый уровень: учеб. для 10-11 кл. общеобразовательных учреждений/ В.И. Сивоглазов, И.Б. Агафонова, Е.Т. Захарова; под ред. акад. РЕАН, проф. В.Б. Захарова.- М.: Дрофа, 2005.-368с.: ил.

2. Каменский А.А. Общая биология. 10-11 кл.: учеб. для общеобразоват. учреждений/ А.А. Каменский, Е.А. Криксунов, В.В. Пасечник.- 3-е изд., стереотип.- М.: Дрофа, 2007.- 367, [1]с.: ил.

3. Сухова Т.С. Общая биология. 10-11 кл.: рабочая тетрадь к учебнику/ Т.С. Сухова, Т.А. Козлова, Н.И. Сонин; под ред. В.Б. Захарова.- 5-е изд., стереотип.- М.: Дрофа, 2005.- 171, [5]с.:ил.

5. Козлова Т.А. Общая биология. Базовый уровень. 10-11 классы: метод. пособие к учебнику В.И. Сивоглазова, И.Б. Агафоновой, Е.Т. Захаровой «Общая биология. Базовый уровень» / Т.А. Козлова, И.Б. Агафонова, В.И. Сивоглазов. – М.: Дрофа, 2006.- 140, [4]с.

6. Биология. 10 класс: поурочные планы по учебнику В.Б. Захарова, С.Г. Мамонтова, Н.И. Сонина / авт.- сост. Т.И. Чайка.- Волгоград: Учитель, 2006.- 205с.

7. Лернер Г.И. Общая биология (10-11 классы): подготовка к ЕГЭ. Контрольные и самостоятельные работы / Г.И. Лернер.- М.: Эксмо, 2009.- 240с.- (Мастер-класс для учителя).

Тип урока:

Комбинированный

Понятия:

Белки, протеины, протеиды, пептидная связь, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, денатурация, ренатурация, ферменты.










План урока:

  1. орг.момент 1 мин.

  2. сообщение темы и задач 1 мин.

  3. контроль и коррекция знаний 10 мин.

  4. изучение нового материала 20 мин.

  5. физкульт минутка 1 мин.

  6. закрепление 10 мин.

  7. итог 1 мин.

  8. домашнее задание 1 мин.


Конспект урока:

Орг. Момент:

Добрый день. Присаживайтесь. Рада Вас видеть. Кто отсутствует?

Сообщение темы и задач:

Сегодня мы с вами узнаем, какие вещества можно называть протеинами, а какие протеидами, выясним роль белков в клетке и организме человека. К концу урока вы должны будете знать строение, свойства и функции белков. (слайды 2,3)

Физкультминутка

на 25-ой минуте урока

1.Рисуем горизонтальную восьмерку глазами (8 раз).

2.Рисуем вертикальную восьмерку глазами (8 раз).

3.«Постреляем» глазами в разные стороны.

4.Смотрим на дерево за окном, на оконную раму (5 раз).

5.Сильно зажмурим глаза.

6. Глаза открыли и работаем дальше

Контроль и коррекция знаний (проверка д.з.)

Разноуровневые задания. Для сильных учащихся задания, требующие развернутого ответа, остальным - тестовые задания на выбор правильного ответа. 1 ученик у доски воспроизводит схему «Углеводы».

Изучение нового материала:

Вступительное слово учителя


рассказ учителя




работа с учебником





игровое задание на формирование понятия «полипептид»







беседа с целью формирования понятия «белок»









записать в тетради





























самостоятельная работа с учебником




















































Практическая работа







Анализ зрительного и звукового ряда флеш-анимации «Функции белков»




















Рассказ. Работа с тетрадью

Одними из наиболее важных органиче­ских соединений в живой природе являются белки. В каждой живой клетке присутствует одновремен­но более тысячи видов белковых молекул. И у каждого белка своя особая, только ему свойственная функция.

Строение белков.

Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот. Биологи называют их «волшебными» аминокислотами. Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала (рис. 14). (слайд4) Со­единяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи (рис. 15, слайд 5). Реакция, которую вы видите, называется реакцией полимеризации. В результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты выделяется молекула воды, а освобождающиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной. Две аминокислоты, соединившись, образуют дипептид, три – трипептид. Продолжите ряд, (4 - тетрапепсид, 5 - пентапептид, 6 - гекса… , а много - полипептид). Если вам в тексте учебника попадутся термины «полипептид», «полипептидная молекула», то вы уже будете знать, что речь идет о молекуле белка.

Белковые молекулы могут быть короткими и длинными, например:

  • Инсулин - гормон поджелудоч­ной железы, состоит из двух цепей: в одной 21, а в другой 30 аминокислотных остатков.

  • Миоглобин — белок, мышечной ткани, состоит из 153 ами­нокислот.

  • Коллаген- состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 ами­нокислотных остатков.

Помогите мне сформулировать определение понятия «белок».

Белок – это

- низкомолекулярное соединение или высокомолекулярное? (высокомолекулярное)

- можем мы назвать ее биополимером? (да)

- аргументируйте свою мысль (биополимеры – это крупные органические молекулы, состоящие из мономеров)

- что является мономером белковой молекулы? (аминокислоты)

- сколько видов аминокислот может входить в состав белковой молекулы? (20)

- белок относится к гомополимерам или гетерополимерам? Аргуменитруйте свою мысль. (к гетерополимерам, потому что в состав белков входят отличающиеся друг от друга мономеры – 20 аминокислот).

Белок это нерегулярный биополимер, мономерами которого являются аминокислоты.

По составу белки можно классифицировать (слайд 6) :

  • протеины – состоят только из белков

  • протеиды – белок + небелковая часть:

а. гликопротеиды – аминокислоты + углеводы

б. липопротеиды – аминокислоты + жиры

в. нуклеопротеиды – аминокислоты + нуклеиновая кислота

г. металлопротеиды – аминокислоты + металлы (гемоглобин)


Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру. (слайды 7-8)

Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уни­кальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функ­ции.

Вторичная структура белков представляет собой спираль или гармошку. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами —СООН и —NН2— . Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комп­лексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комп­лекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух.

Задание на закрепление – слайд 8: Каждой структуре белковой молекулы подберите словесное описание из второго столбика таблицы.

Рисунок на слайде 9 демонстрирует процесс денатурации белка. Изучите эту тему самостоятельно по учеб. стр. 46-47. Найдите ответы на вопросы, представленные на слайде.

Денатурация и ренатурация белков. Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвер­тичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях — и пер­вичной структуры (рис. 19). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей.

Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстано­вить свою трехмерную форму. Этот процесс называется ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.

Вопросы к тексту:

  1. Что называется денатурацией? (утрата белковой молекулой своей структурной организации)

  2. Что может явиться причиной денатурации? (высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей)

  3. В каком случае возможно восстановление структуры белковой молекулы? (если не произошло разрушение первичной структуры белка)

  4. Как называется этот процесс? (ренатурация)

  5. Какая структура белковой молекулы обеспечивает свойства белка и ее про­странственную конфигурацию? (первичная)


ВТОРОЙ УРОК

Организация беседы по материалу предыдущего урока. Постановка проблемных вопросов.

Проблемные вопросы:

1. Почему врачи рекомендуют «сби­вать» температуру больного, если она превышает 38 °С? (Из-за возможной теп­ловой денатурации белков).

2. Почему из сваренного яйца никогда не появится цыпленок? (Белки яйца необратимо теряют структуру из-за тепловой денатурации).

Индивидуальное задание: Найдите на рисунке молекулу белка, находящегося в состоянии денатурации. Ученик отвечает, а одноклассники проверяют его по рисунку на слайде 10.


Выполните опыты и объясните их результаты:

Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.

Функции белков мы изучим с помощью флеш-анимации. (слайд 12)

  • Первый раз вы смотрите и слушаете дикторский текст, кто успевает, можете делать записи.

  • Второй раз я выключаю звук, и вы должны будете озвучивать происходящее на экране.

Учащиеся должны будут перечислить основные функции белков:

  1. строительная (структурная) - кератин

  2. каталитическая (ферментативная) - каталаза

  3. двигательная - фибрилл

  4. транспортная - гемоглобин

  5. защитная – антитела, фибриноген, протромбин, белковые яды- ботулин и др.

  6. энергетическая – 1г. белка 17,6 кДж

  7. регуляторная Гормоны участвуют в регуляции работы всех сис­тем организма и являются белками (инсулин, соматотропин, пролактин, паратгормон), пептидами (окситоцин, вазопрессин, кальцитонин, глюкагон, адренокортикотропный) или гликопротеинами (лютеинизирующий, фолликулостимулирующий); нейропептиды — пептиды, присутствующие в мозге, влияют на функции центральной нерв­ной системы

8. пищевая- Белки пищи являются основным источником ами­нокислот (и единственным источником незамени­мых аминокислот) для организма животных, в том числе человека; казеин (белок молока) — источник аминокислот для детенышей млекопи­тающих, в том числе человека

9. запасающая- ферритин запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке; миоглобин содержит запас кисло­рода в мышцах позвоночных, альбумин запасает воду в яичном желтке; белки семян растений семейства Бобовые — источник питания для зародыша

Изучим подробнее каталитическую функцию белков.

Каталитическая функция - одна из важнейших функций белков. Все био­химические реакции протекают с ог­ромной скоростью благодаря участию в них биокатализаторов - ферментов. Определение: ферменты - это белки, ускоряющие проте­кание реакций. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скоро­сти реакций, идущих с участием неорганических катали­заторов. Например, пероксид водорода без катализато­ров разлагается медленно: 2Н2О2 - 2Н2О + О2. В при­сутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепля­ет до 5 млн. молекул Н2О2.

Известно более 2000 ферментов. Несмотря на большое количество и разнообразие ферментов, все их по особенностям строения можно разде­лить на две группы: простые белки и сложные белки. У сложных ферментов помимо белковой части имеется добавочная группа- ко­фактор (например, у многих витаминов).

Активный центр фермента взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплек­са. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Слайд 14

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фер­мента и субстрата точно соответствуют друг другу. Суб­страт сравнивается с «ключом», который подходит к «зам­ку» — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированно­го соответствия).

Поскольку все ферменты являются белками, их актив­ность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно ра­ботает только при определенной температуре. При повы­шении температуры до некоторого значения (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет (на каждые 10 °С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50 °С белок подвергается денату­рации и активность фермента падает.

Кроме того, для каж­дого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.

На скорость реакции влияет также концентрация суб­страта и концентрация фермента. При увеличении коли­чества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем; увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных цент­ров фермента. Увеличение концентрации фермента приво­дит к усилению каталитической активности, так как в еди­ницу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.


Закрепление:

Лабораторная работа. Наблюдения расщепления пероксида во­дорода ферментом каталазой.

Цель: выявить роль фермента каталаза в клетках и выяснить, как проявляется активность фермента в живых и мертвых тканях, в различных условиях среды. (Цель учащиеся формулируют сами после того, как познакомятся с инструктивной картой)

Материалы и оборудование: листочки элодеи, клубни картофеля, вареный картофель, вареная и сырая рыба, 3%-ный пероксид водорода, ступки фарфоровые с пестиками, терки для картофеля, пробирки (2—3 мл), пипетки, спиртовка, весы.

Ход работы.

1. Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое коли­чество измельченного картофеля.

Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую — на нижнюю полку холодильника, а третью — в банку с теплой водой (г — 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблю­дайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните по­лученные результаты.

2. Прилейте по 2 мл Н2О2 (пероксида водорода) в пробирки с кусочком сырой рыбы, с сырым картофелем, с ку­сочком вареного картофеля и вареной рыбы. Запишите наблюдаемые вами явления. Объясните результат.

3. На предметное стекло в каплю воды положите лист элодеи и рассмотрите его под микроскопом. Нанесите на лист элодеи две капли пероксида водорода, накройте покровным стеклом и рассмотрите под микроскопом. Что наблюдаете?

В выводе дайте ответы на вопросы:

1. О чем свидетельствует выделение кислорода в некоторых пробирках?

2. Почему этот процесс наблюдается не во всех пробирках?

3. Как влияет температура на активность фермента каталазы?


Дополнительная информация.


1. Фермент каталаза имеется в каждой расти­тельной и животной клетке.

2. Этот фермент расщепляет пероксид водорода с образованием молекулы воды и кислорода. 3.Фермент каталаза, расщепляя пероксид водорода, игра­ет защитную роль, обезвреживая ядовитое вещество (Н2О2), кото­рое непрерывно образуется в клетке в процессе ее жизнедеятель­ности.

Рефлексия. Итог:

Какую задачу мы ставили перед собой в начале урока?:

Достигли мы ее? Как бы вы оценили свою работу на уроке? На каком этапе урока у вас возникли затруднения? Сумели ли вы их преодолеть? Каким образом?

Сегодня активно работали : …. …… Я хочу сказать им спасибо за работу на уроке. И ставлю им такие оценки…. Дайте Ваши дневники.

Домашнее задание:

п.2.5 стр.43-47. Знать определение терминов. Знать строение белковой молекулы, объяснять функции белков, приводить примеры.

* по желанию подготовить письменное сообщение по темам «Энзимология на современном этапе»


Оформление доски.


Экран.

Презентация


Дата: 8.10.2010

Тема: Белки. Роль в клетке и организме человека.

Д.з.: п. 2.5 стр. 43-47

* по желанию подготовить письменное сообщение по теме «Энзимология на современном этапе»