Белоктор 10-класс

Белоктор: Структурасы Жана Белоктордун Иш-Милдети

Белоктор органикалык заттар. Бул энзим бирикмелер белгилүү курамы жана гидролиз менен амино-кислоталарга майдалашат мүнөздөлөт. Протеин молекулаларынын ар кандай болгон болушу мүмкүн, алардын көбү бир нече полипептид чынжыр турат. ДНКда коддолгон белоктун түзүлүшү жөнүндө маалыматтар, ошондой эле котормо деп аталган белок молекулалары синтези учурунда.

ХИМИЯЛЫК КУРАМЫ

Орточо бир белок бар:

• 52% көмүр;

• 7% суутек;

• 12% азот;

• 21% кычкылтек;

• 3% күкүрт.

Белок молекулалары - полимер болуп саналат. аминокислота - түзүлүшүн түшүнүү үчүн, сен да алардын мономерлердин эмне экенин билиши керек.

АМИН КИСЛОТАЛАРЫ

Алар эки топко бөлүүгө болот: ар дайым болгон жана кээде ката. аспарапш кислотасы жана: мурдагы 18 белок мономерлердин амидо жана 2 камсыз глутамин кислотасы. Кээде үч гана кислоталары бар.

Бул аминокислоталардын ар кандай жолдор менен бөлүүгө болот: каптал чынжырлардын мүнөзүн же аларга радикалдарды да топтор, CN жана COOH санына бөлүнөт болот айыпталган.

БЕЛОКТУН БИРИНЧИЛИК СТРУКТУРАСЫ

белок чынжырына амино-кислоталардын уюм болбосо, тартип, өзгөчөлүктөрү жана милдеттерин, анын кийинки санда аныктайт. негизги байланыш түрү мономерлердин ортосундагы пептиддик байланыш болуп саналат. Бир aminoksloty жана OH башка тобу бир суутек алып салуу менен түзүлөт.

белок молекуласынын уюмдун биринчи деңгээл - бир протеин молекуласынын түзүлүшүн аныктайт, ал аминокислоталар бир катарда, бир чынжыр. Бул тартиптүү бир түзүлүшкө ээ бир "скелети" турат. Бул кайталап ырааттуулугу -NH-CH-ко. амино-кислотадан турган кээ бир каптал чынжырлар радикалдар келтирилген (R), алардын касиеттери, протеиндин курамын аныктайт.

протеиндер да бирдей молекулярдык түзүлүшү да, алар чынжырында мономерлердин башка ырааттуулукту гана касиеттери боюнча айырмаланышы мүмкүн. бир протеиндин амино-кислоталардын тартиби гендердин протеин белгилүү бир биологиялык милдеттерди көрүүдө менен аныкталат. бирдей кызмат аткарбагандай эле, ар кандай түрлөрдүн көп жакын жооптуу молекулалардан мономерлердин тизмеги. Бул молекула - организмдердин ар кандай түрлөрү боюнча иш-чараларды уюштуруу жана жүзөгө ашыруу үчүн бирдей же окшош, бир милдети - тектеш белоктор. Структурасы, келечектеги молекулалардын касиеттери жана иш-милдеттери амино-кислоталардын тизмегинин синтези баскычында коюлган.

КЭЭ БИР ЖАЛПЫ ӨЗГӨЧӨЛҮКТӨРҮ

белоктун түзүлүшү көп убакыт изилденген, алардын негизги курамы анализ келгиле, айрым чыгаруу үчүн жол берген. баары менен мүнөздөлөт белоктордун бир кыйла сандагы үчүн жыйырма аминокислота, өзгөчө ири Glycine, аланин, анын аспарапш кислотасы, глутамин жана аз tryptophan, аргинин, тирозин, histidine. Өзгөчөлүктөр мындай гистондон гана белоктордун бир нече топтору бар. Алар ДНК пакеттөө үчүн зарыл жана histidine көп камтыйт.

Экинчи жалпылоо: тоголок белок кезек менен амино-кислотадан эч кандай жалпы мыйзам ченемдүүлүктөрү. Бирок polypeptides алыскы биологиялык иш бир эле молекула майда сыныктарынын.

ЭКИНЧИ СТРУКТУРА

полипептид чынжырынын уюмдун экинчи деңгээл - менен кармалып турат, анын мейкиндиктеги абалы болуп саналат, суутек байланыштары. α-абалына жана β эсеге чыгарган. Райондук бөлүгү буйрук структурасы бар, мисалы, аймактар натыйжасыз деп аталат.

табигый белоктор pravozakruchennaya боюнча Alpha-спиралы. спирал абалында аминокислоталардын каптал топтору дайыма алга жана анын өз огун карама-каршы эки жээгинде жайгашкан караган. Алар полярдык эмес болсо, анда ар түрдүү спиралдай аймактардын жакындаштыруу үчүн шарттарды түзүү спиралы алынган КъМДж, алардын топтоо боюнча бир тарап бар.

Beta-эсе - абдан узун спиралы - белок молекуласынын калып жакын эмес жана параллелдүү β-майда бүгүштөрдөн турган катмарларды жоюу үчүн кирүү чектеш жана параллелдүү түзүлөт.

БЕЛОКТУН ҮЧҮНЧҮЛҮК СТРУКТУРАСЫ

компакт түзүлүшүндөгү буралган, силкип жана кайдыгерлигинен региондорго куушуруп - белок молекуласынын уюмдун Үчүнчү деңгээл. Бул мономерлердин өздөрүнүн каптал чынжырларынын арасындагы өз ара пайда болот. Мындай шилтемелер бир нече түргө бөлүнөт:

• суутек байланыштары полярдык радикалдар ортосундагы пайда болгон;

• Hydrophobic - полярдык эмес R-топтордун ортосундагы;

• электростатикалык тартылуу күчтөрү (иондук байланыштар) - топтордун ортосундагы карама-каршы болгон төлөмдөрдөн;

• disulfide көпүрөлөр - Cysteine радикалдар ортосундагы.

байланыштуу (-S = S-) акыркы түрү байланыштар өз ара билдирет. Disulfide көпүрөлөр белокторду бекемдөө, алардын структурасы туруктуу болуп калат. Бирок, мындай байланышы болушу сөзсүз эмес. Мисалы, Cysteine полипептид чынжырынын өтө аз болушу мүмкүн, же радикалдар жакын жана бир "көпүрө" жарата албайт.

УЮМУНУН ТӨРТҮНЧҮ ДЕҢГЭЭЛ

Quaternary түзүмү калыптанган эмес, бүт белокторду. төртүнчү даражада белоктордун структурасы полипептид чынжыр (protomers) саны боюнча аныкталат. Алар көпүрө disulfide тышкары, уюмдун мурдагы деъгээлинде эле байланыштары менен бирге тыгыз байланышта. молекула protomers бир канча бөлүктөн турат, алардын ар бири өз атайын (же окшош) үчүнчү түзүлүшкө ээ.

уюмдун бардык этаптары белокту алуу үчүн кызмат кыла турган өзгөчөлүктөрүн аныктоо. уюмдун биринчи деъгээлинде белоктун түзүлүшү абдан так клетканын жана жалпы эле организмдеги алардын кийинки ролун аныктайт.

БЕЛОКТОРДУН МИЛДЕТТЕРИ

Ал тургай, клетка иш белоктордун ролу канчалык маанилүү экенин элестетүү кыйын. Жогоруда биз алардын структурасын карап чыктык. белоктордун милдеттери ага түздөн-түз көз каранды болот.

Аткаруу имарат (структуралык) милдетин, алар кандайдыр бир жандуу бир даана клетка зат негизин түзөт. Бул полимерлер бүт клетка кабыкчасындагы, липиддердин менен бир комплексте түзгөн негизги материал болуп саналат. Бул өздөрүнүн пайда ар бири отсеги салып бөлүнүү камтыйт. ал өзүнүн шарттарын комплекстүү уюлдук жараяндардын бири орто рН ойногон маанилүү ролу талап чындык. Белоктор деп аталган жеринде бир клетканы экиге бөлүп жука дубалын куруу. Бирок кубулуш compartmentalization деп аталат.

каталитикалык милдети бардык уюлдук мамилесин жөнгө салуу болуп саналат. Бардык энзимдер чыгышы жөнөкөй же татаал белоктор.

организмдер кыймылга ар кандай түрлөрү (булчуң иши, бир клетка жыйындысы боюнча кыймыл, ciliary жөнөкөйлүүлөргө Т-жылы мында. Д.) белокторду жүзөгө ашырылат. белоктордун структурасы аларды түрү талчаларынын шакектерге түрткү берет.   транспорттук милдети көп заттар клетка мембранасы атайын ташуучу белоктор аркылуу ташылган жатабыз.

Бул Полимерлердин гормоналдык ролу дароо түшүнүктүү: гормондордун бир катар түзүмү жөнүндө, мисалы, инсулин, кылдат катары белоктор болот.

Алмаштыруу милдети белоктор депозиттерди пайда бере алат деп аныкталат. Мисалы, valgumin жумуртка, сүт КАЗЕИН, өсүмдүк үрөн сактоочу протеиндерди - анда сакталган азык көп сандагы.

Бардык карартат биргелешкен лимитед, скелет сөөктөр, туяктары алардын өз иш-милдеттерин башка бизге белоктор пайда - колдоо.

Белок молекулалары бир заттардын тандап таанууну жүргүзүү кабылдагычтар бар. Бул ролдо, айрыкча, эмнеси менен белгилүү glycoproteins жана lectins.

кол тийбестик абдан маанилүү - антителолор жана комплемент системасы чыгышы белоктор. Мисалы, кандын уюшу жараяны fibrinogen белок өзгөрүшүнө негизделген. -Ушул жана ашказан, ички үйдүн дубалдары менен былжыр белоктордун коргоо катмары менен капталган болот - Litsinija. Токсиндер да чыгышы белоктор. тери уюштуруу, корголуучу жаныбарлардын дене коллаген болуп саналат. Бардык бул иш-милдеттер коргоочу белоктор. 

Мисалы, бир катар иш-акыркы - ченемдик. геномунун ишин көзөмөлдөө протеиндер бар. Башкача айтканда, алар чечмелөө жана котормосун жөнгө салат.

маанилүү ролун эч белокторду ойногон болбосун, белок түзүмү узак убакыт бою unriddled окумуштуулар болгон. Эми алар бул билимди пайдаланууга жаңы жолдорун ачып жатышат.