Презентация по теме "Белки, структуры белковых молекул."

БЕЛКИ

Белки – высокомолекулярные природные соединения, состоящие из остатков альфа-аминокислот

БЕЛКИ

Белки – высокомолекулярные природные соединения, состоящие из остатков альфа-аминокислот

Полинг ( Паулинг ) Лайнус Карл (28.II.1901–19.VIII.1994)

Тема урока: Белки, структуры белковых молекул.

Цели: 11.5.1.20 описывать функции белков для жизни; 11.5.1.21 различать первичную, вторичную и третичную структуры белка; 11.5.1.22 называть факторы, определяющие формы различных структур белка; 11.5.1.23 описывать зависимость свойств белка от качественного и количественного аминокислотного состава 11.5.1.24 определять состав полипептида по данным реакции гидролиза;

Качественный состав белков

В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор.

Гемоглобин – C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

Mr белка яйца = 36 000,

Mr белка мышц = 1 500 000

Молекулярные характеристики некоторых белков

Белок

Относитель-ная молекулярная масса

Инсулин

5733

Число цепей

Рибонуклеаза

2

13683

Миоглобин

Число аминокислотных остатков

51

16890

Химотрипсин

1

Гемоглобин

1

22600

124

64500

153

3

Глутамат-дегидрогеназа

241

4

~1000000

574

~40

~8300

Структуры белка.

ПЕРВИЧНАЯ-ЛИНЕЙНАЯ

(последовательное расположение

аминокислот в полипептидной цепочке)

Пептидная связь - NH-CO-

ВТОРИЧНАЯ-СПИРАЛЕВИДНАЯ

(сворачивание полипептидной

линейной – в спираль)

Внутримолекулярн. водородн. связь

ТРЕТИЧНАЯ-В ВИДЕ УЗЛА

(образование узла вторичной спиралью)

Дисульфидная и ионная связь

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ-В ВИДЕ

СЛОЖНОГО УЗЛА

(образование нескольких полипептидных

цепочек сложного узла)

Межмолекулярн.водородн.связь,

электростатическое натяжение

Первичная структура белка – последовательное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной структуры в спираль или в гармошку за счет внутримолекулярных водородных связей между соседними витками или звеньями

Третичная структура – это глобулярная форма, образующаяся за счет гидрофобных связей между радикалами аминокислот вторичной структуры (ионная связь, сложноэирные, солевые, дисульфидные мостики)

Четвертичная структура – представляет собой объединение нескольких глобул с третичной структурой в единый конгломерат

БЕЛКИ

Глобулярные

( « globules – лат «шарик»)

компактны, обладают сферической и приближенными к ней формами, часто - растворимы

Альбумин – белок яйца

Казеин – белок молока

Фибриллярные

( « fibrilla » - лат. «волоконце», «нить»)

обычно вытянуты и входят в состав тканей мышц, волос. В большинстве - нерастворимы

Кератин – волосы, ногти, перья

Коллаген – мускулы, сухожилия

Фиброин – шелк

Белки

• Протеиды

Остатки аминокислот + остатки углеводов, жиров (липопротеиды, глюкопротеиды)

• Протеины Только остатки аминокислот

*Название «протеины» (от греч. «protos» – первый )

предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Этот метод «высаливания» широко используется для выделения и очистки белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов.

В сравнении с другими соединениями молекулярная масса белков очень велика – от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез – метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. Очистку белков проводят и методом хроматографии.

Химические свойства белков

* Кислоты, щелочи и высокая температура разрушают структуру белков и приводят к их денатурации .

* Белки также денатурируют под действием спирта и тяжелых металлов.

* Денатурация – процесс необратимый.

Функция качественных реакций

• Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты.
• Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.
• Качественные реакции служат как для определения принадлежности вещества к классу белков, так и для идентификации входящих в его состав аминокислот

Цветные реакции белков

• Ксантопротеиновая реакция

Белки (с бензольн.ядром)+ раствор конц. HNO 3 = желтеет

Наличие ароматических аминокислот в белке

• Биуретовая реакция

Белок + Cu(OH) 2 = фиолетовое окрашивание

Наличие пептидных связей в белке

• Цистиновая реакция

Белок ( S ) +ацетат свинца + щел. t = черн. осадок ( PbS)

Наличие серы в белке

Превращения белков в организме

Функции белков:

Ферментативная

Сигнальная

Каталитическая

Энергетическая

Двигательная

Защитная

Регуляторная

Строительная