Прэзентацыя "Бялкі"

Амінакіслоты. Бялкі.

Амінакіслоты – арганічныя злучэнні, што ўтрымліваюць адначасова амінагрупу (-NH 2 ), для якой характэрны асноўныя ўласцівасці, і карбаксільную групу (-COOH) з кіслотнымі ўласцівасцямі.

Нейтральныя

Асноўныя

Кіслыя

Глутамінавая кіслата

Аланін

Лізін

Цыклічныя

Серазмяшчальныя

Фенілаланін

Цыстэін

Назвы бялокутваральных амінакіслот і іх скарочаныя абазначэнні

Назва амінакіслаты

Аланін

Скарачэнне

Структурная формула

Ала

Аргінін

Арг

Аспарагін

Асн

Аспарагінавая кіслата

Асп

Валін

Вал

Гістыдзін

Гіс

Гліцын

Глі

Глутамін

Глутамінавая кіслата

Глн

Глу

Ізалейцын

Лейцын

Іле

Лей

Лізін

Ліз

Метыянін

Мет

Пралін

Серын

Пра

Тыразін

Сер

Тыр

Трэанін

Трэ

Трыптафан

Тры

Фенілаланін

Фен

Цыстэін

Цыс

Расліны і бактэрыі могуць сінтэзаваць усе неабходныя ім амінакіслоты з першасных прадуктаў фотасінтэзу. Чалавек і жывёлы да гэтага не здольныя, таму некаторыя так званыя незаменныя амінакіслоты яны павінны атрымліваць у гатовым выглядзе разам з ежай.

лізін

валін

ізалейцын

метыянін

гістыдзін

Незаменныя

амінакіслоты

трэанін

лейцын

трыптафан

фенілаланін

аргінін

Будова амінакіслаты

амінагрупа

Вуглевадародны

радыкал

Карбаксільная група

Класіфікацыя амінакіслот: - па палярнасці і іонных уласцівасцях радыкалаў

• Непалярныя , або гідрафобныя , амінакіслоты ў радыкале ўтрымліваюць непалярныя сувязі С-С, С-Н: аланін, валін, лейцын, ізалейцын, метыянін, фенілаланін, трыптафан, пралін.
• Палярныя (гідрафільныя) незараджаныя амінакіслоты ў радыкале ўтрымліваюць сувязі С-О, С-N і О-Н. серын, трэанін, цыстэін, тыразін, аспарагін, глутамін.
• Адмоўна зараджаныя - аспарагінавая і глутамінавая кіслоты.
• Дадатна зараджаныя - лізін, аргінін, гістыдзін.

- па хімічнай будове радыкала

Аліфатычныя амінакіслоты:

Гліцын

Валін

Аланін

2-амінаэтанавая кіслата

2-аміна-3-метыл-

2-амінапрапанавая кіслата

бутанавая кіслата

Ізалейцын

Лейцын

2-аміна-4-метыл-

2-аміна-3-метыл-

пентанавая кіслата

пентанавая кіслата

Гідраксілзмяшчальныя амінакіслоты

Серын

Трэанін

2-аміна-3-гідроксі-

2-аміна-3-гідроксі-

прапанавая кіслата

бутанавая кіслата

Серазмяшчальныя амінакіслоты

Цыстэін

Метыянін

2-аміна-3-меркапта-

2-аміна-4-метылціа-

прапанавая кіслата

бутанавая кіслата

Араматычныя амінакіслоты

Фенілаланін

Тыразін

2-аміна-3-феніл-

2-аміна-3-(4-гідроксіфеніл)-

прапанавая кіслата

прапанавая кіслата

Гетэрацыклічныя амінакіслоты

Гістыдзін

Трыптафан

2-аміна-3-індаліл-

2-аміна-3-імідазаліл-

прапанавая кіслата

прапанавая кіслата

Пралін

Пірралідзін-2-карбонавая кіслата

Асноўныя амінакіслоты

Лізін

Аргінін

2,6-дыамінагексанавая

2-аміна-5-гуанідзінпентанавая

кіслата

кіслата

Кіслыя амінакіслоты

Аспарагінавая кіслата

Аспарагін

2-аміна-3-карбамаіл-

прапанавая кіслата

2-амінабутандыовая кіслата

Глутамінавая кіслата

Глутамін

2-амінапентандыовая кіслата

2-аміна-4-карбамаіл-

бутанавая кіслата

Наяўнасць у адной амінакіслаце і асноўнай, і кіслотнай груп абумоўлівае яе амфатэрнасць і высокую рэактыўнасць. Амінагрупа (-NH 2 ) адной амінакіслаты здольна ўзаемадзейнічаць з карбаксільнай групай (-СООН) другой амінакіслаты з вылучэннем малекулы вады. Малекула, якая ўтвараецца пры гэтым, уяўляе сабой дыпептыд , а сувязь –СО-NH- называецца пептыднай .

Пептыдная сувязь

дыпептыд

Бялкі

Поліпептыдныя ланцугі бываюць вельмі доўгімі і ўключаюць самыя разнастайныя камбінацыі амінакіслот. Поліпептыды, у малекулы якіх уваходзіць ад 50 да некалькіх тысяч амінакіслотных астаткаў з адноснай малекулярнай масай звыш 5000, называюць бялкамі.

Кожны канкрэтны бялок характарызуецца строга пастаянным саставам і паслядоўнасцю амінакіслотных астаткаў.

Узроўні арганізацыі бялковай малекулы: - першасная структура

Строга вызначаная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў, кавалентна злучаных у поліпептыдны ланцужок. Гэта найбольш важная структура, паколькі яна вызначае форму, уласцівасці і функцыі бялку. На аснове першаснай структуры ствараюцца іншыя віды структур. Усе малекулы канкрэтнага бялку характарызуюцца аднолькавым чаргаваннем амінакіслотных астаткаў, якое адрознівае адзін бялок ад другога.

Амінакіслотныя астаткі злучаны пептыднымі сувязямі .

-другасная структура

Прасторавая арыентацыя поліпептыднага ланцуга, спосаб упакоўкі, скручвання поліпептыднага шкілету ў вызначаную канфармацыю ў выніку свабоднага вярчэння вакол сувязей поліпептыднага ланцуга, якія злучаюць α-вугляродныя атамы. Другасная структура бялку ўзнікае ў выніку ўтварэння вадародных сувязей паміж атамамі вадароду NН-групы і атамам кіслароду СО-групы розных амінакіслотных астаткаў поліпептыднага ланцуга.

α-спіраль β-складкаваты слой

- трацічная структура

Характарызуецца вызначанай прасторавай арыентацыяй поліпептыднага ланцуга або спосабам укладкі другасных структур у кампактную структуру вызначанага аб’ёму. Стабілізацыя трацічнай структуры бялку акрамя кавалентных сувязей (пептыдных і дысульфідных) забяспечваецца:

электрастатычнымі сіламі прыцягнення паміж бакавымі ланцугамі з супрацілегла зараджанымі іоннымі групамі (іон-іонныя ўзаемадзеянні);

вадароднымі сувязямі паміж групамі, якія не ўдзельнічаюць ва ўтварэнні пептыднай сувязі;

вадароднымі сувязямі пептыдных групіровак спіральных і складкаватых структур;

гідрафобнымі ўзаемадзеяннямі паміж непалярнымі бакавымі радыкаламі аланіна, лейцына і інш;

узаемадзеяннямі ў прастэтычнай групе , напрыклад, паміж іонам метала і рознымі R-групамі.

-чацвярцічная структура

• Характарызуецца спосабам укладкі асобных поліпептыдных ланцугоў (субадзінак), якія валодаюць аднолькавымі (або рознымі) першаснымі, другаснымі, трацічнымі ўзроўнямі структурнай арганізацыі, ў функцыянальна актыўны комплекс. У ёй бялковыя субадзінкі не звязаны кавалентна, а трываласць забяспечваецца ўзаемадзеяннем слабых міжмалекулярных сіл

Функцыі бялкоў:

• Структурная – многія бялкі прымаюць удзел у пабудове клетак, органаў і тканак арганізма, разнастайнасць субклетачных структур, біялагічных мембран. Спецыфічныя бялкі ( калаген, эластын забяспечваюць трываласць, звязак, скуры, крывяносных сасудаў, касцявой тканкі …)

• Энергетычная – рэзервовыя бялкі расліннага і жывёльнага паходжання выкарыстоўваюцца як пажыўныя кампаненты для роста і развіцця. Да іх адносяцца праламіны і глютэніны злакавых культур; альбуміны яечных бялкоў; казеін малака і інш. Пры поўным акісленні 1 г бялку вылучаецца 17,6 кДж энергіі.

• Каталітычная (ферментатыўная) - бялковыя малекулы ферментаў здольны паскараць працяканне біяхімічных рэакцый у клетках жывых арганізмаў у сотні мільёнаў разоў. Ферменты ўдзельнічаюць, як у працэсах сінтэзу, так і распаду рэчываў.

• Рэгулятарная – упарадкаваны рост і дыферэнцыроўка клетак адбываецца ў выніку строгай рэгуляцыі паслядоўнасці экспрэссіі генетычнай інфармацыі. Экспрэссію генаў каардынуюць бялкі-рэпрэсары, якія забяспечваюць біясінтэз неабходных бялкоў. Некаторыя пептыды і бялкі з’яўляюцца гармонамі . Яны ўплываюць на розныя фізіялагічныя працэсы. ( інсулін, глюкагон ).

• Ахоўная - спецыфічныя бялкі ( імунаглабуліны ) засцерагаюць арганізм ад уварвання іншародных арганізмаў ( бактэрыі і вірусы ) і ад пашкоджанняў. Ахоўную ролю супраць віруснай інфекцыі выконваюць інтэрфероны . Фібрынаген , тромбапластын і трамбін удзельнічаюць у згусанні крыві і прадухіленні крывястраты.

Транспартная – звязванне і транспарт невялікіх малекул і іонаў ажыццяўляюць спецыфічныя бялкі. Гемаглабін эрытрацытаў пераносіць кісларод з лёгкіх у тканкі і перадае міяглабіну . Трансферын плазмы крыві транспартуе жалеза. Альбуміны транспартуюць тлустыя кіслоты. Глабуліны – іоны металаў і гармоны.

Рэцэпторная – адказ нервовых клетак на спецыфічныя імпульсы рэгулюецца рэцэпторнымі бялкамі. Напрыклад – фітахром –святлоадчувальны бялок, які рэгулюе фотаперыядычную рэакцыю раслін, апсін – састаўная частка пігменту радапсіну і інш.

Рухальная – для жывых арганізмаў характэрны каардынаваны рух, які ажыццяўляецца дзякуючы скарачальнай уласцівасці бялкоў у выніку пераўтварэння хімічнай энергіі ў механічную работу. Прыкладам каардынаванага руху на мікраўзроўні з’яўляецца разыходжанне храмасом пад час мітозу або рух спермія пры дапамозе жгуціка , абарачальны рух бактэрый .

Класіфікацыя бялкоў:

Першая класіфікацыя была прапанавана ў другой палове 19 стагоддзя Ф. Гоппе-Зейлерам.

Бялкі

Пратэіды (складаныя) акрамя амінакіслот утрымліваюць

Пратэноіды-бялковападобныя

прастэтычныя групы

рэчывы

Пратэіны (простыя) складаюцца толькі з амінакіслот.

У практычных мэтах карыстаюцца класіфікацыяй, прапанаванай Ф. Гоппе-Зейлерам, але значна ра з шыранай і дапоўненай на аснове апошніх даных аб функцыянальнай ролі бялкоў:

• структурныя – калаген , эластын , кератын , фібраін ;
• запасныя – казеін малака, альбумін яек, гліядын пшаніцы;
• ферменты – амілаза , ліпаза , каталаза (больш за 2500 тысяч)
• транспартныя – гемаглабін , міяглабін , альбумін , цэрулаплазмін і інш.
• ахоўныя – імунаглабуліны , інтэрфероны , фібрынаген , трамбін ;

• скарачальныя – міязін , актын ;
• бялкі-гармоны – інсулін , адрэнакорцікатрапін , самататрапін ;
• бялкі-рэцэптары – радапсін , халінарэцэптар , рэцэптары гармонаў ;
• таксіны – таксін батулізма , дыфтэрыйны таксін , змяіныя яды , рыцын насення клешчавіны ;
• антыбіётыкі – неакарцынастацін , актынаксанцін ;
• рэгулятарныя бялкі – гістоны , рэпрэсары .

Характарыстыка бялкоў:

Гістоны – тканкавыя ядзерныя бялкі, з’яўляюцца састаўной часткай нуклеапратэінаў валодаюць выражанымі асноўнымі ўласцівасцямі, рІ вагаецца ў межах 9,5-12. Тыпы гістонаў: Н1, Н2А, Н2В, Н3, Н4. Гістоны выконваюць структурную функцыю ў стабілізацыі ДНК, забяспечваючы яе ўнікальную структуру і рэгулятарную функцыю ў біясінтэзе бялку – блакіроўка перадачы генетычнай інфармацыі ад ДНК да м-РНК.

Пратаміны – самыя нізкамалекулярныя бялкі (М.м 4000-12000), утрымліваюць у сваім саставе да 80% аргініна і валодаюць рэзка выражанымі асноўнымі ўласцівасцямі. Пратаміны выконваюць структурную функцыю, уваходзячы ў склад нуклеапратэінаў, але не выконваюць рэгулятарнай функцыі, таму і прысутнічаюць у клетках, не здольных да дзялення.

Праламіны – група бялкоў расліннага паходжання, утрымліваюцца ў клейкавіне злакаў. У саставе праламінаў пераважае амінакіслата пралін. Праламіны не ўтрымліваюць лізіна і трыптафана. Не раствараюцца ў вадзе і салявых растворах ( гліядын , гардзеін , зеін , авеін , каферын )

Глутэліны – бялкі злакавых культур, у саставе якіх утрымліваецца 20-50% глутамінавай кіслаты і 10-15% праліна. Праламіны і глутэліны складаюць аснову клейкавіны і абумоўліваюць смакавыя і пажыўныя якасці хлебабулачных вырабаў.

Альбуміны – шырока распаўсюджаныя бялкі ў раслінным і жывёльным свеце, якія складаюць значную частку пратаплазмы ўсіх клетак. Уваходзяць у склад мышц, крыві, малака. Альбуміны валодаюць высокімі адсарбцыённымі ўласцівасцямі. Выконваюць транспартную ролю. Малекулярная маса – 15000-70000.

Глабуліны – бялкі раслін і жывёл з малекулярнай масай ад 90000 да 1500000 і больш. Слабакіслыя або нейтральныя бялкі. Глабуліны прадстаўлены трымя галоўнымі электрафарэтычнымі фракцыямі: α-, β- і γ-глабулінамі. Некаторыя глабуліны ў арганізме жывёл выконваюць ролю ахоўных бялкоў супраць інфекцыйных захворванняў. Фракцыя γ-глабулінаў утрымлівае антыцелы, якія называюцца імунаглабулінамі .

Імунаглабуліны (lg) – гэта бялкі, якія сінтэзуюцца ў арганізме жывёл ў адказ на прысутнасць іншароднага рэчыва – антыгена.

• lgМ – гэта клас антыцел, якія першымі з’яўляюцца ў сываратцы, пасля ўвядзення таксіну.
• lgG – асноўны клас імунаглабулінаў сывараткі, які доўгі час называлі γ-глабулінамі .
• lgА – клас антыцел, вылучаемых з рознымі прадуктамі знешняй сакрэцыі (слёзная вадкасць, слізь бранхіяльнага і кішэчнага эпітэлію) ахова ад бактэрыяльных і вірусных агентаў.
• Роля lgD і lgЕ вывучана недастаткова.
• Інтэрфероны – група невялікіх прыродных ахоўных бялкоў, якія сінтэзуюцца лейкацытамі, фібрабластамі і Т-лімфацытамі ў адказ на вірусную інфекцыю. Інтэрфероны ажыццяўляюць антывіруснае дзеянне, інгібіруючы біясінтэз бялкоў, неабходных для размнажэння вірусаў.

Міяглабін – невялікі манамерны бялок, складаецца з 153 амінакіслотных астаткаў, малекула кампактная, яе аб’ём роўны 4,5 * 3,5 * 2,5 нм. Міяглабін у мышцах выконвае функцыю рэзервовай крыніцы кіслароду. У вышэйшых жывёл і чалавека міяглабін звязвае каля 10-15% кіслароду, які паступае ў арганізм. У вадаплаўных ныраючых жывёл – кітоў, дэльфінаў, чарапах і інш. адыгрывае вельмі важную ролю.

Гемаглабін – састаўная частка эрытрацытаў, прымае ўдзел у транспарце кіслароду, вуглякіслага газу і іонаў вадароду. Гемаглабін чалавека з’яўляецца гетэратэтрамерам, складаецца з двух α-субадзінак і двух β-субадзінак, якія ўтрымліваюць па 141 і 146 амінакіслотных астаткаў. Кожная субадзінка звязана з гемам.

Феррытын – жалезаўтрымліваючы хромапратэін, які з’яўляецца асноўнай рэзервовай формай жалеза ў арганізме. Адрозніваецца высокім утрыманнем не толькі жалеза, але і фасфатаў. Больш за ўсё феррытыну ўтрымліваецца ў селязёнцы і ў печані. Выконвае важную ролю ў абмене жалеза.

Гемэрытрын утрымліваецца ў арганізме чарвей, складаецца з васьмі субадзінак бялку, злучаных з жалезам. Малекула кіслароду звязваецца з двумя атамамі жалеза.

Цэрулаплазмін – металапратэін, утрымлівае ў малекуле 8 атамаў медзі. М.м. цэрулаплазміна чалавека складае 32000. Выконвае ферментатыўна-транспартную функцыю крові.

Гемацыяніны – медзьутрымліваючыя хромапратэіны гемалімфы некаторых беспазваночных, якія пераносяць кісларод да тканак (блакітная афарбоўка).

Фізіка-хімічныя ўласцівасці бялкоў.

• Фізіка-хімічныя ўласцівасці бялкоў вызначаюцца амінакіслотным саставам і структурнай арганізацыяй бялковай малекулы. Асобны бялок характарызуецца асобнымі ўласцівасцямі.
• Бялкі прадстаўляюць сабой палімерныя злучэнні. М. м. ад 600 да 1000000 і вышэй.
• Растваральнасць бялкоў з’яўляецца важным паказчыкам, які характарызуе іх фізіка-хімічныя ўласцівасці. Растваральнасць бялкоў залежыць ад наяўнасці палярных бакавых радыкалаў, электрычнага зараду і ступені гідратацыі. Большасць глабулярных бялкоў і тканак арганізма добра раствараецца ў вадзе, некаторыя раствараюцца дрэнна, а напрыклад, кератын, нерастваральны.

Дэнатурацыя – адна з асноўных уласцівасцей бялкоў – здольнасць змяняць сваю структуру і ўласцівасці пад уплывам розных фактараў (дзеянне канцэнтраваных кіслот, шчолачаў, высокая тэмпература.

Працэс парушэння прыроднай канфармацыі бялкоў пад уплывам якіх-небудзь фактараў без парушэння першаснай структуры называецца дэнатурацыяй.

На першых стадыях дэнатурацыі, пры ўмове спынення дзеяння пашкоджвальнага фактару, бялок можа аднавіць свой стан – рэнатурацыя .

Разбурэнне першаснай структуры бялку называецца дэструкцыяй . Дэструкцыя, у адрозненне ад дэнатурацыі, заўсёды неабарачальная.