«Состав и строение белков»

Блок 1. «Состав и строение белков».

Познавательная задача: что позволяет белкам выполнять их биологические функции?

Текст 1. «Состав белков». (1-я пара учащихся). (см. учебник, рис. 12, 13, с. 41).

Белки представляют собой высокомолекулярные органиче­ские соединения. Кроме С, Н, О, N в состав белков могут вхо­дить Р, S, Fe. Белки построены из мономеров, которыми являют­ся аминокислоты. В природе известно свыше 170 различных аминокислот. Но лишь 20 аминокислот способно создать белко­вую молекулу. Среди белков различают протеины - «чистые» белки, и протеиды, в которые кроме белковой части входит не­белковая часть (например, так построена каждая из 4 молекул гемоглобина). Кроме того, белки делятся на простые (входят только аминокислоты) и сложные (аминокислоты + другое ор­ганическое вещество: липид, нуклеиновая кислота и пр.).

Вопросы к тексту: ( слайд №6,7)

1. Какие химические элементы образуют белковую молекулу?

2. Чем протеины отличаются от протеидов?

3. Все ли существующие аминокислоты способны образовы­вать белковую молекулу?

Учащиеся обсуждают вопросы в парах и дают ответ на поставленные вопросы, делают записи в тетради.

Учащиеся по слайду изучают строение аминокислот, их свойства, многообразие, сходство и различие. Приходят к мысли о единстве происхождения всего живого на Земле.

Текст 2. «Первичная структура белка». (2-я пара учащихся). (см. учебник, рис. 14, с. 43).

Первичная структура белка определяется генотипом, благо­даря которому в процессе построения белка образуется амино­кислотная цепь за счет образования между аминокислотными остатками пептидной связи. Пептидная связь образуется в про­цессе реакции полимеризации между функциональными груп­пами соседних аминокислот: карбоксильной группой (-СООН) одной аминокислоты и аминогруппой (-NH₂) другой. Образу­ющийся «отрезок» называется пептидом. Вся же аминокислот­ная цепь, состоящая из множества таких пептидов, именуется полипептидом.

Вопросы к тексту:

1. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?

2. Какая связь образуется в результате взаимодействия функциональных групп двух аминокислот?

3. Что собой представляет первичная структура белка?

4. Чем пептид отличается от полипептида?

Учащиеся изучают структуры белка и делают записи в тетради.

( слайд №8,9,10)

Текст 3. «Вторичная структура белка». (3-я пара учащихся). (см. учебник, рис. 14, с. 43). ( слайд №11)

Вторичная структура белка образуется для того, чтобы при­дать аминокислотной цепи более компактную форму. Это про­межуточная структура, наиболее часто принимающая спирале­видную форму. Её поддерживают водородные связи, образу­ющиеся между функциональными группами разных витков спи­рали.

Вопросы к тексту:

1.Какова пространственная конфигурация вторичной струк­туры

2. Благодаря чему молекула белка удерживает данную структуру?

3. В чем необходимость поддержания данного уровня орга­низации белка?

Текст 4. «Третичная и четвертичная структуры белка». (4-я пара учащихся). (см. учебник, рис. 14, с. 43). ( слайд №12,13)

Третичная структура - это конечная структура у большинст­ва белков, образующаяся с целью придания молекуле белка мак­симально компактной формы в виде клубка (глобулы). В обра­зовании данной структуры участвуют самые слабые взаимодей­ствия: дисульфидные, ионные, водородные и пр. Полярные радикалы, выступающие наружу глобулы, обеспечивают специ­фическую биологическую активность белка.

В случае образования связи между несколькими простыми белками образуется четвертичная структура белка (например, так построен гемоглобин).

Вопросы к тексту:

1. Какова пространственная конфигурация третичной струк­туры белка?

2. Для чего возникает третичная структура?

3. Что определяет специфическую активность белка?

Блок 2. ( слайд №16), эвристические картинки.

Познавательная задача. Известно, что белки - важ­нейшая часть пищи животных и человека. С чем это связано?

Текст 1. «Белки-ферменты». (5-я пара учащихся).

В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни био­химических реакций. Быстрое протекание таких реакций обес­печивают биокатализаторы - ферменты. Известно более 2 тысяч ферментов. Многие ферменты имеют сложное строение. Они включают в себя белок и небелковое соединение (кофермент), в качестве которого выступают, как правило, витамины или ионы металлов. Активность фермента определяется так называемым активным центром, имеющим специфический состав и строение. В результате с активным центром могут связываться только оп­ределённые молекулы, подходя к нему «как ключ к замку».

Вопросы к тексту:

1. Какова роль ферментов в организме?

2. Что может входить в состав кофермента?

3. Почему ферменты обладают избирательным действием?

Текст 2. «Белки - регуляторы физиологических про­цессов». (6-я пара учащихся).

Гормоны - регуляторы физиологических процессов - обра­зуются в железах внутренней секреции. Многие гормоны имеют белковую природу. Их роль сводится к регуляции активности ферментов. Например, большая группа белков - факторов рос­та - активизирует ферменты синтеза ДНК в клетке и таким об­разом усиливает деление клеток и рост организма в целом. Это также важно в процессе восстановления тканей при их повреж­дениях. Но слишком интенсивное деление клеток может привес­ти к их злокачественному росту (злокачественные опухоли). Блокировать избыточный синтез факторов (гормонов) роста - значит привести к подавлению роста злокачественной опухоли.

Вопросы к тексту:

1. Где синтезируются гормоны?

2. Могут ли гормоны оказать негативное влияние на орга­низм?

Текст 3. «Белки-транспортеры». (7-я пара учащихся).

В мембране, цитоплазме и ядерной оболочке клетки имеют­ся различные транспортные белки, которые обеспечивают ак­тивный и строго избирательный транспорт веществ. Кроме того, в клетках крови эритроцитах есть белок гемоглобин, который переносит кислород ко всем клеткам тела. В транспорте вита­минов, гормонов, микроэлементов принимают участие белки сыворотки крови - альбумины.

Вопросы к тексту:

1. Каковы место и роль белков-транспортеров в клетке?

2. Почему содержание белка гемоглобина в крови является важной постоянной физиологической величиной?

Текст 4. «Белки — защитники организма». (8-я пара учащихся).

Специальные белки - иммуноглобулины - играют роль ан­тител по отношению к чужеродным белкам. Они связывают и выводят эти белки из организма, препятствуют размножению микробов и вирусов, нейтрализуют выделяемые ими токсины. Например, в лимфатических тканях образуются лимфоциты -клетки, синтезирующие антитела. Таким образом, у человека и животных одна из главных систем - иммунная система.

Вопросы к тексту:

1. Какие белки входят в состав иммунной системы?

2. Каково действие защитных белков на чужеродные ре­агенты?

3. Каким образом современная медицина предупреждает многие инфекционные (бактериальные и вирусные) болезни?

Текст 5. «Белки, выполняющие структурную, энерге­тическую, строительную, сократительную функции». (9-я пара учащихся).

Белки участвуют в образовании клеточных мембран, орга­ноидов. Кроме того, белки (белок кератин) входят в состав шер­сти, волос, перьев, являются компонентами волокон соедини­тельных тканей (белок коллаген).

При распаде 1 г белка выделяется 17 кДж энергии, однако белки используются для получения энергии только тогда, когда истощаются другие источники.

Белки осуществляют также сократительную функцию. На­пример, белки актин и миозин играют главную роль в работе мышц.

Вопросы к тексту:

1. Является ли белок основным источником энергии?

2. Каковы функции таких белков, как кератин, коллаген, ак­тин и миозин?

СОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе?

А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты.

2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?

А) 170; б) 26; в) 20; г) 10.

3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками:

а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами.

4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи:

а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные.

5. Третичная структура белка определяется:

а) спирализацией полипептидной цепи;

б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи;

в) соединением нескольких полипептидных цепей;

г) спирализацией нескольких полипептидных цепей.

6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи:

а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные.

7. Физико– химические и биологические свойства белка полностью определяет структура:

а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

8. Какой белок выполняет ферментативную функцию?

А) фибрин; б) инсулин; в) актин; г) трипсин.

9. Как называется потеря белком своей естественной пространственной структуры?

А) спирализация; б) денатурация; в) репарация; г) дегенерация.

10. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?

А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7.

11. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?

А) между карбоксильными группами соседних аминокислот;

Б) между аминогруппами соседних аминокислот;

В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.

а) денатурация; б) ренатурация; в) репарация; г) дегенерация.

13. Мономерами белков являются :

а) глюкоза; б) нуклеотид; в) аминокислота; г) нуклеиновая кислота.

14. Назовите белок, выполняющий преимущественно двигательную функцию:

а) актин; б) тромбин; в) каталаза; г) миоглобин; д) липаза.