СДЕЛАЙТЕ СВОИ УРОКИ ЕЩЁ ЭФФЕКТИВНЕЕ, А ЖИЗНЬ СВОБОДНЕЕ

Благодаря готовым учебным материалам для работы в классе и дистанционно

Скидки до 50 % на комплекты
только до

Готовые ключевые этапы урока всегда будут у вас под рукой

Организационный момент

Проверка знаний

Объяснение материала

Закрепление изученного

Итоги урока

Органические вещества клетки. Белки, структура и свойства, функции.

Категория: Биология

Нажмите, чтобы узнать подробности

Просмотр содержимого документа
«Органические вещества клетки. Белки, структура и свойства, функции.»

Тема: Органические вещества клетки. Белки, структура и свойства, функции.


Цель: Познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками, их особенностями строения и функциями.


Задачи:

  1. Углубить знания учащихся о связи строения веществ и их функцией на примере белков.

  2. Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.

  3. Углубить знания об уникальных особенностях строения молекулы белка: аминокислотный состав; уровни организации белковых молекул, их свойства и функции.

  4. Развитие материалистического мировоззрения.


Тип урока: комбинированный.


Методы используемые на уроке: репродуктивные, частично-поисковые.

Оборудование: Мультимедийный проектор, компьютер, интерактивная доска, плакаты «Белки», презентация.

Ход урока

  1. Организационный момент:

- приветствие учащихся;

- отметка отсутствующих;

- сообщение темы, цели урока.


  1. Организация проверки изученного на прошлом уроке материала

1) работа с биологическими терминами (слайд1): макроэлементы, микроэлементы, биоэлементы, гидрофобы, гидрофилы, буферность


2)тестовые задания, использование программы Verdict

Задание 1 (слайд2) заполни таблицу:

Химические элементы

Содержание в клетке

Функции в клетке

Кислород



Углерод



Водород

58%


Азот



сера



фосфор

1.9%


калий




Задание 2 (слайд3) Соедини линиями:

Цинк

Гормон тироксин

Йод

Витамин В12

кобальт

Гормон инсулин


Задание 3 (слайд4): Подчеркни биоэлементы, вычеркни микроэлементы:

Калий, натрий, йод, хлор, азот, медь, марганец, магний, водород, сера.


  1. Индивидуальный опрос по материалам предыдущего урока.

1. Особенности строения воды и её свойства?

2. Минеральные соли, их функции?

  1. Изучение нового материала.

  1. Актуализация знаний.

Учитель: Органические соединения составляют в среднем 20-30 % массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – белки, нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры, гормоны, пигменты, АТФ и многие другие вещества.

Учитель приводит высказывание Ф. Энгельса о том, что такое жизнь: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой … причем при прекращении обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка…»

Ни одно из веществ не выполняет столь специфических и разнообразных функций в организме как белок. В организме человека имеется более 10000 видов белков, 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов.

Мы давно знакомы с ними и сейчас их назовём: альбумин – яичный белок, кератин – волос, рога, шерсть, коллаген – кожа, гемоглобин – кровь, фибрин, фибриноген – кровь, миозин –мышцы, инсулин – поджелудочная железа, пепсин – желудочный сок, трипсин – поджелудочный сок.


Сообщение (ученик): Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков – цепи, построенные из аминокислот, - очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, то есть закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они – важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Учитель: Белки – это полимеры. Они состоят из повторяющихся, сходных между собой низкомолекулярных соединений - аминокислот. Их можно сравнить с бусами: бусы – это полимер, бусинки – это мономеры. Итак, белок –полимер, аминокислота – мономер.

В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот ( слайд 5), 8 из них – незаменимые, т.е. поступают в организм с пищей и не способны синтезироваться в организме человека.( слайд 6)


  1. Аминокислоты, их строение и свойства ( слайд7)

(Изучение нового материала сопровождается презентацией, созданной в среде Power Point, и представляет собой лекцию учителя.)

Общая формула аминокислот выглядит так: R

H2N- CH-COOH

За исключением пролина и гидроксипролина, все остальные обычные аминокислоты являются α-аминокислотами, то есть содержат аминогруппу (-NH2), присоединенную к α-углероду (счет углеродных атомов ведется от карбоксильной группы (-COOH). У большей части аминокислот имеются одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная (аминогруппа); эти аминокислоты называют нейтральными. В левой части молекулы расположены аминогруппа, которая обладает свойствами основания; справа – карбоксильная - кислотная, характерная для органических кислот. Существуют и основные аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более чем одной карбоксильной группой. Остальная часть молекулы представлена R-группой. Ее строение у разных аминокислот сильно варьирует, и именно она определяет уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты. Аминокислоты имеют общий план строения, но отлича­ются друг от друга по строению радикала (К), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой — СН3, радикал цистеина содержит серу — СН2SН, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

3. Структура белков .Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация.

Первичная структура белка.(слайд 8)

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют свя­зи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Та­кие связи называются ковалентными, а в данном случае — пептидными связями. Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот — трипептидом и т. д., соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных ос­татков, — полипептидом. Первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность – это инсулин, аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии. Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных ос­татков, последовательно соединенных между собой пептид­ными связями, еще не способна выполнять специфические функции.

Вторичная структура. (слайд 8)

Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот молекула принимает вид спирали (ά-структура) или складчатого слоя — «гармошки» (β-структура). Белок данной конформации не обладает биологической активностью.

Третичная структура. (слайд 9)

Третичная структура образуется благодаря взаимо­действию радикалов, в частности радикалов аминокисло­ты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух ами­нокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, илиS-S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает фор­му шарика, или глобулы. Таким образом третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. Многие белки, обладающие третичной структурой, мо­гут выполнять свою биологическую роль в клетке.

Четвертичная структура. (слайд 10)

Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого слож­ного белка — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, вклю­чающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъеди­ниц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемо­глобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

  1. Свойства белков. Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-хими­ческих свойств, обусловленных их структурной организа­цией. Это во многом обусловливает функциональную актив­ность каждой молекулы.(организация работы с текстом учебника на стр. 94-95).

Учитель: Назовите свойства белков?

Ответы учеников:

1. белки — преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функцио­нальную активность только в водных растворах.

2. белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.

3. белки термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках:

- денатурация- разру­шение структурной организации белков. Вначале разруша­ется самая слабая структура — четвертичная, затем третич­ная, вторичная и при более жестких условиях — первичная. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы: нагревание или воздействие каких-либо излучений; сильные кислоты, сильные щелочи или концентрированные растворы солей; тяжелые металлы; органические растворители.

- ренатурация - это свойство белков восстанавливать утраченную структуру.Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстанов­лении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности приготовления некоторых медицинских препара­те, например антибиотиков, вакцин, сывороток, фермен­тов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Учитель: (слайд 11) Объясните, что Вы наблюдаете на данном рисунке?

Ответы учащихся.


  1. Функции белков.( слайд 11) функции белков изучаются в ходе беседы и заполнение таблицы:

Функция:

Значение:

Пример

1. Пластическая (строительная)

белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также вне­клеточных структур.

Плазматическая мембрана, органоиды клетки и др.

2. Каталитическая (слайд12)

Сводится к тому, что исходные вещества образуют с катализатором промежуточные соединения. Они сравнительно быстро превращаются в конечные продукты реакции, а катализатор восстанавливается в первоначаль­ном виде.

каталаза разру­шает пероксид водорода с невероятной скоростью: одна мо­лекула каталазы расщепляет в 1 мин более 5 млн молекул

н2о2.


3. Двигательная

обеспечива­ется специальными сократительными белками. Эти бел­ки участвуют во всех видах движения.

мерцание ресничек и движение жгути­ков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.

4. Транспортная

заключается в присое­динении химических элементов или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.


Например, кислорода к ге­моглобину. Специ­альные транспортные белки перемещают РНК, синтезиро­ванные в клеточном ядре, в цитоплазму. Широко представ­лены транспортные белки в наружных мембранах клеток, они переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.

5. Защитная

Связывание и фагоцитирование чужеродных белков или микроорганизмов.

Антитело+антиген=нтиген-антитело, который переваривается другими формами лейкоцитов.

6. Энергетическая

Белок – источник энергии в клетке.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов вы­является 17,6 кДж энергии.


  1. Закрепление.

    1. по вопросам(слайд 13)

1. Какие органические вещества входят в состав клетки?

2. Из каких простых органических соединений состо­ят белки?

3. Что такое пептиды?

4. Что такое первичная структура белка?

5. Как образуются вторичная, третичная структуры белка?

6. Какими свойствами обладают белки?

7. С какими функциями белков вы познакомились сегодня на уроке?

    1. ЕГЭ, раздел А (использование программы Verdict )

    2. ЕГЭ, раздел В(слайд 14) (работа в парах) Задание В4. Укажите последовательность возникновения химической связи, возникающей между мономерами в белковой молекуле:

а) водородная;
б) дисульфидная;
в) пептидная;
г)гидрофобные.






  1. Домашнее задание: (слайд 15) § 3.2.1.; вопросы в конце параграфа, сообщение по темам: «Клиническое значение ферментов», «Использование ферментов в промышленности»


Скачать

Рекомендуем курсы ПК и ППК для учителей

Вебинар для учителей

Свидетельство об участии БЕСПЛАТНО!