СДЕЛАЙТЕ СВОИ УРОКИ ЕЩЁ ЭФФЕКТИВНЕЕ, А ЖИЗНЬ СВОБОДНЕЕ

Благодаря готовым учебным материалам для работы в классе и дистанционно

Скидки до 50 % на комплекты
только до

Готовые ключевые этапы урока всегда будут у вас под рукой

Организационный момент

Проверка знаний

Объяснение материала

Закрепление изученного

Итоги урока

Белки как природные полимеры

Категория: Химия

Нажмите, чтобы узнать подробности

Просмотр содержимого документа
«Белки как природные полимеры»

Белки как природные полимеры

Белки как природные полимеры

Белки (полипептиды ) — это природные полимеры, построенные из остатков α-аминокислот и соединённые пептидной связью. В состав этих биополимеров входят 20 типов α-аминокислот.

Белки (полипептиды ) — это природные полимеры, построенные из остатков α-аминокислот и соединённые пептидной связью.

В состав этих биополимеров входят 20 типов α-аминокислот.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот.

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно.

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно.

Гидролиз белков – это необратимое разрушение в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков

Гидролиз белков – это необратимое разрушение в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков

Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Первичная структура— последовательность аминокислот. Связь между аминокислотами — пептидная. Замена всего лишь одной аминокислоты приводит к изменению свойств и функций белка. 4 Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль. Витки спирали укрепляются водородными связями , возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость.   Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных). Четвертичная структура, молекулы которых образованы глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

  • Первичная структура— последовательность аминокислот. Связь между аминокислотами — пептидная. Замена всего лишь одной аминокислоты приводит к изменению свойств и функций белка. 4
  • Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль. Витки спирали укрепляются водородными связями , возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость.
  •   Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных).
  • Четвертичная структура, молекулы которых образованы глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.
§37-38 изучить, заполнить таблицу Название реакции реагент   биоуретовая реакция наблюдения Cu(OH) 2  Ксантопротеин. реакция  вывод    фиолелт. раствор   Наличие пептидных связей     

§37-38 изучить, заполнить таблицу

Название реакции

реагент

  биоуретовая реакция

наблюдения

Cu(OH) 2 

Ксантопротеин. реакция 

вывод 

  фиолелт. раствор

 

Наличие пептидных связей