Презентация и рабочий лист по теме "БЕЛКИ" 10 класс

ЦЕЛЬ Для понимания и объяснения процессов, происходящих в клетке, выявить особенности строения, свойства и функции белков. На основании полученных знаний уметь проводить взаимосвязь между функциями и строением

• 1838г Жерар Мюльдер – открыл существование белковых тел и сформулировал теорию протеина
• 1888гДанилевский и Херт предложили строение белковой молекулы, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы".
• 1903г Фишер открыл пептидную связь и сформулировал пептидную теорию

30% Б – мыщцы

20% - в костях и сухожилиях

10% в коже

100.000 белков в организме человека

Элементарный химический состав белков

Белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный) занимают первое место по количеству и значению в клетке

Белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.

В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn.

Формула гемоглобина – C3032Н4816О872S8Fe4

Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы )

По своей химической природе белки являются

непериодическими полимерами

Мономерами являются аминокислоты

Строение аминокислот

Аминогруппа –NH2 имеет основные свойства

Карбоксильная группа –СООН - кислотные свойства

Таким образом, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания.

Амфотерными свойствами аминокислот обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются за счет реакции конденсации в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп с выделением молекулы воды.

Аминокислот очень много (170)

НО : белки образуют только 20 так называемых золотых или стандартных, аминокислот

8 незаменимыми 12 заменимых

т.к. не синтезируются в организмах

животных и человека

• Лизин
• Лейцин
• Изолейцин
• Фенилаланин
• Метианин
• Валин
• Трианин
• триптофан

Именно сочетание

этих 20 аминокислот

и дает все многообразие

белков

Свойства А.К.

• Бесцветные кристал в –ва
• Растворяются в воде
• Сладковатый вкус

АМИНОКИСЛОТЫ

Неполноценные полноценные

R

R

R

+

+

HNH

HNH

C

C

NH 2

COO H

COO H

COO H

C

H

H

H

R

R

R

O

H

H

O

C

C

C

COO H

C

NH 2

N

n H2 O +

C

N

H

H

H

- C - N

O

H

D

F

T

A

S

K

G

N

G

A

S

Пептидная или амидная связь

Образование белковой молекулы

Уровни организации белковой молекулы

Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи .

D

T

S

K

G

Структура – нить, связь амидная

N

G

A

S

Определяется генотипом, т.е. генами организма . В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу. Молекула белка в виде цепи аминокислот не способна выполнять специфические функции

Вторичная структура белка представлена α -спиралью и β -слоями , в которую закручивается полипептидная цепь.

Связь амидная, водородная

-спираль,

-слой

Структура – глобула

Третичная структура

белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку α -спиралей и β -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов ионные , гидрофобные , дисульфидные :

Четвертичная структура

представлена структурой, состоящей из нескольких полипептидных цепей

Агрегат из нескольких

глобул. Свойственна

лишь белкам с особо

сложной структурой

В основном силы

межмолек притяж, в

меньшей степени –

водородные, ионные и ковалентные

Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией .

Конформация белка определяется его первичной структурой

Уровень организации

Признаки

Первичная

Вторичная

Линейная последоват

АК в полипептд. цепи

Связи, участвующие в образовании структуры

спираль

Третичная

Ковалентные (пептидные)

Глобула,

Водородные

Четвертичная

Ионные,дисульфид

мостики, гидрофобн,

водородные

Агрегат из нескольких

глобул.Свойственна

лишь белкам с особо

сложной структурой

В основном силы

межмолек притяж, в

меньшей степени –

водородные, ионные и ковалентные

Р

Е

Н

А

Т

У

Р

А

Ц

И

Я

ДЕНА

Т

У

Р

А

Ц

И

я

Процесс разрушения структуры белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. 4 – 1

Обратный денатурации процесс называется ренатурацией ( 1-4 )

Денатурация

частичная

полная

Классификация белков по составу

Сложные белки

(протеиды)

состоят из глобулярных белков и небелкового материала.

Небелковую часть называют простетической группой

• фосфопротеиды
• гликопротеиды
• нуклеопротеиды
• хромопротеиды
• липопротеиды
• металлопротеиды

Простые белки

( протеины)

состоят только из аминокислот

• Альбумины
• Глобулины
• Гистоны
• склеропротеины

Классификация белков по их структуре

Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин, фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.

Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты, антитела, гормон инсулин).

Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).

Классификация белков по функциям .

Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.

Ферменты – являются биологическими катализаторами

Гормоны – являются регуляторами биологических функций

Транспортные – переносят различные вещества.

Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.

Сократительные участвуют в сокращении мышечных волокон

Запасные служат резервными веществами клетки и организма.

Токсины являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты

Свойства белков

1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.

2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.

4 Ренатурация и денатурация

.

5. Высокий поверхностный заряд

6. Все белки строго специфичны

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЗАВИСИТ ОТ:

* от количества аминокислот

* от их расположения

* от конфигурации белковой молекулы

!

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

• Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.

Например; кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина . Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.

2 . Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.

3. Двигательная . Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин.

Функции

Особенности

Примеры

4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. Известны белки, например гемоглобин и гемоцианин , переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах .

5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела , способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений .

6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях , когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.

7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин, глюкагон ) и др. Гормоны действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает только один гормон.

8.Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.

10. Токсическая . Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин

! Белки многофункциональны, так как специфичны.

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ

• записи в тетради учить
• Приготовить устный ответ
• заполнить таблицу «Функции белков»
• Подготовиться к тесту

. Заполните пропуски в тексте: «В результате взаимодействия различных ... и образования ... связей спирализованная молекула белка образует ... структуру, которая, в свою очередь, зависит от ... структуры белка, то есть от ... аминокислот в молекуле полипептида. Субъединицы некоторых белков образуют ... структуру. Примером такого белка является ...».

УСПЕХОВ !